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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ptk | ||||||||||||
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タイトル | Composite structure of Dynein-Dynactin-JIP3-LIS1 | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / Dynein (ダイニン) / AAA-Atpase / p150 / LIS1 / Dynactin (ダイナクチン) / JIP3 | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / intracellular transport of viral protein in host cell / corpus callosum morphogenesis / 分泌 / establishment of planar polarity of embryonic epithelium ...Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / intracellular transport of viral protein in host cell / corpus callosum morphogenesis / 分泌 / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / positive regulation of neuromuscular junction development / retrograde axonal transport of mitochondrion / centriolar subdistal appendage / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / ダイナクチン / positive regulation of non-motile cilium assembly / Clathrin-mediated endocytosis / centriole-centriole cohesion / transport along microtubule / intraciliary retrograde transport / visual behavior / platelet activating factor metabolic process / dynein light chain binding / ventral spinal cord development / microtubule anchoring at centrosome / WASH complex / acrosome assembly / radial glia-guided pyramidal neuron migration / microtubule organizing center organization / F-actin capping protein complex / mitocytosis / cerebral cortex neuron differentiation / dynein heavy chain binding / negative regulation of filopodium assembly / positive regulation of intracellular transport / central region of growth cone / positive regulation of embryonic development / reelin-mediated signaling pathway / regulation of metaphase plate congression / establishment of centrosome localization / anterograde axonal protein transport / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / motile cilium assembly / cortical microtubule organization / cellular response to cytochalasin B / establishment of spindle localization / Activation of BIM and translocation to mitochondria / melanosome transport / astral microtubule / cytoskeleton-dependent cytokinesis / positive regulation of spindle assembly / ciliary tip / layer formation in cerebral cortex / regulation of transepithelial transport / retromer complex / nuclear membrane disassembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / auditory receptor cell development / morphogenesis of a polarized epithelium / microtubule plus-end / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / vesicle transport along microtubule / positive regulation of microtubule nucleation / postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / Intraflagellar transport / dense body / Tat protein binding / stem cell division / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / Neutrophil degranulation / MAP-kinase scaffold activity / negative regulation of phosphorylation / stereocilium / myeloid leukocyte migration / P-body assembly / dynein complex / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / apical protein localization / microtubule plus-end binding / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / minus-end-directed microtubule motor activity / barbed-end actin filament capping / cytoplasmic dynein complex / retrograde axonal transport / negative regulation of JNK cascade 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Sus scrofa (ブタ) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Singh, K. / Lau, C.K. / Manigrasso, G. / Gassmann, R. / Carter, A.P. | ||||||||||||
資金援助 | 英国, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2024 タイトル: Molecular mechanism of dynein-dynactin complex assembly by LIS1. 著者: Kashish Singh / Clinton K Lau / Giulia Manigrasso / José B Gama / Reto Gassmann / Andrew P Carter / 要旨: Cytoplasmic dynein is a microtubule motor vital for cellular organization and division. It functions as a ~4-megadalton complex containing its cofactor dynactin and a cargo-specific coiled-coil ...Cytoplasmic dynein is a microtubule motor vital for cellular organization and division. It functions as a ~4-megadalton complex containing its cofactor dynactin and a cargo-specific coiled-coil adaptor. However, how dynein and dynactin recognize diverse adaptors, how they interact with each other during complex formation, and the role of critical regulators such as lissencephaly-1 (LIS1) protein (LIS1) remain unclear. In this study, we determined the cryo-electron microscopy structure of dynein-dynactin on microtubules with LIS1 and the lysosomal adaptor JIP3. This structure reveals the molecular basis of interactions occurring during dynein activation. We show how JIP3 activates dynein despite its atypical architecture. Unexpectedly, LIS1 binds dynactin's p150 subunit, tethering it along the length of dynein. Our data suggest that LIS1 and p150 constrain dynein-dynactin to ensure efficient complex formation. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8ptk.cif.gz | 4.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8ptk.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 8ptk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pt/8ptk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pt/8ptk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 17873MC 8pqvC 8pqwC 8pqyC 8pqzC 8pr0C 8pr1C 8pr2C 8pr3C 8pr4C 8pr5C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-タンパク質 , 8種, 19分子 1234ABCDEFGIHJKLUXx
#1: タンパク質 | 分子量: 46709.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P43034 #2: タンパク質 | 分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F2Z5G5 #3: タンパク質 | | 分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1 #4: タンパク質 | | 分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5 #5: タンパク質 | | 分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5 #6: タンパク質 | | 分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK7 #10: タンパク質 | | 分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1 #12: タンパク質 | 分子量: 65975.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPK8IP3, JIP3, KIAA1066 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9UPT6 |
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-Dynactin subunit ... , 5種, 10分子 MNPQORSTWY
#7: タンパク質 | 分子量: 44704.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A5G2QD80 #8: タンパク質 | 分子量: 21192.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SEC0 #9: タンパク質 | 分子量: 142015.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287B8J2 #11: タンパク質 | | 分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88 #13: タンパク質 | | 分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TB62 |
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-Dynein light chain ... , 3種, 12分子 abdiklvystwz
#14: タンパク質 | 分子量: 10381.899 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P63167 #18: タンパク質 | 分子量: 12461.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLT1 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P63172 #19: タンパク質 | 分子量: 10934.576 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9NP97 |
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-Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 12分子 efmnghopjqru
#15: タンパク質 | 分子量: 533055.125 Da / 分子数: 4 / Mutation: R1567E, K1610E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q14204 #16: タンパク質 | 分子量: 68442.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q13409 #17: タンパク質 | 分子量: 54173.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O43237 |
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-非ポリマー , 5種, 35分子
#20: 化合物 | ChemComp-ADP / #21: 化合物 | ChemComp-ATP / #22: 化合物 | #23: 化合物 | ChemComp-MG / #24: 化合物 | ChemComp-ANP / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) | ||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.2 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 53 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 10 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 700290 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7Z8G Accession code: 7Z8G / Source name: PDB / タイプ: experimental model |