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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-41590 | |||||||||
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タイトル | Cyanophage A-1(L) portal | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | portal / virus (ウイルス) / viral protein (ウイルスタンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | Portal protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | uncultured cyanophage (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.44 Å | |||||||||
データ登録者 | Yu RC / Li Q / Zhou CZ | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Structure of the intact tail machine of Anabaena myophage A-1(L). 著者: Rong-Cheng Yu / Feng Yang / Hong-Yan Zhang / Pu Hou / Kang Du / Jie Zhu / Ning Cui / Xudong Xu / Yuxing Chen / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou / 要旨: The Myoviridae cyanophage A-1(L) specifically infects the model cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120. Following our recent report on the capsid structure of A-1(L), here we present the high-resolution ...The Myoviridae cyanophage A-1(L) specifically infects the model cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120. Following our recent report on the capsid structure of A-1(L), here we present the high-resolution cryo-EM structure of its intact tail machine including the neck, tail and attached fibers. Besides the dodecameric portal, the neck contains a canonical hexamer connected to a unique pentadecamer that anchors five extended bead-chain-like neck fibers. The 1045-Å-long contractile tail is composed of a helical bundle of tape measure proteins surrounded by a layer of tube proteins and a layer of sheath proteins, ended with a five-component baseplate. The six long and six short tail fibers are folded back pairwise, each with one end anchoring to the baseplate and the distal end pointing to the capsid. Structural analysis combined with biochemical assays further enable us to identify the dual hydrolytic activities of the baseplate hub, in addition to two host receptor binding domains in the tail fibers. Moreover, the structure of the intact A-1(L) also helps us to reannotate its genome. These findings will facilitate the application of A-1(L) as a chassis cyanophage in synthetic biology. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_41590.map.gz | 60.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-41590-v30.xml emd-41590.xml | 13.9 KB 13.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_41590.png | 38.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-41590.cif.gz | 5.2 KB | ||
その他 | emd_41590_half_map_1.map.gz emd_41590_half_map_2.map.gz | 47.8 MB 47.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41590 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-41590 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ts6MC 8ke9C 8keaC 8kecC 8keeC 8kefC 8kegC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_41590.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_41590_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_41590_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : uncultured cyanophage
全体 | 名称: uncultured cyanophage (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: uncultured cyanophage
超分子 | 名称: uncultured cyanophage / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 215796 / 生物種: uncultured cyanophage / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Nostoc sp. PCC 7120 = FACHB-418 (バクテリア) |
-分子 #1: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: uncultured cyanophage (ファージ) |
分子量 | 理論値: 60.807719 KDa |
配列 | 文字列: MLYTDSLNYK QLSTVSDDMQ SYLPVAKEIA KIAQGGHELD PEDYLLIRDE ESPGVTKKRI EKFAPENYLG AAIRLQRVLQ KSGVLEIKS DSLPGDLTVW ESFFNKVDKR NSSLKDFVID VFTEALVNKY CYVQVELSKL DFDTVTEAEA EGILSTRKPY Y FKIPLQSI ...文字列: MLYTDSLNYK QLSTVSDDMQ SYLPVAKEIA KIAQGGHELD PEDYLLIRDE ESPGVTKKRI EKFAPENYLG AAIRLQRVLQ KSGVLEIKS DSLPGDLTVW ESFFNKVDKR NSSLKDFVID VFTEALVNKY CYVQVELSKL DFDTVTEAEA EGILSTRKPY Y FKIPLQSI MVEKCDGDTI QWIKYKRLDK IDNPFDKTIY NMSYVLIDDQ HITTWTYYDI IVSDSGGISK IWDQSLNYGK GA YRSIDKE KDKADPVSFA HNRGSCPVVR YRMDESLYMA DQVYLAQRMI YGLSMNLFHT AANAGFVQKW IRPYIAGNDT RIS KESGGA SYIPLPKEAL NEIIKKYAES LGDESVIMAD FFTFEELAGT SVEMQIGLIE RLRNYIFTAI LFNNAKFEQS TSDS QSGAA KEIDFYVQNL ALKDHGSGIV EFTRSLLHHT AKAFGYDSGG SIVVSGMDRY DVRPIEQVLS LIERLFKLPQ LAIPK DLLI ESMSQLSRLI IENTTFEYKN TLNDAIISNI DEYLNSVKKQ SNDAFNETVK UniProtKB: Portal protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 300 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 66281 |