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Yorodumi- PDB-8pmm: Structure of Nal1 protein, allele SPIKE from japonica rice, const... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pmm | |||||||||||||||
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Title | Structure of Nal1 protein, allele SPIKE from japonica rice, construct 31-458 | |||||||||||||||
Components | Protein NARROW LEAF 1 | |||||||||||||||
Keywords | PLANT PROTEIN / Serine protease | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information stem vascular tissue pattern formation / internode patterning / regulation of leaf development / leaf vascular tissue pattern formation / nucleoplasm / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Oryza sativa Japonica Group (Japanese rice) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | |||||||||||||||
Authors | Huang, L.Y. / Rety, S. / Xi, X.G. | |||||||||||||||
Funding support | China, 4items
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Citation | Journal: Nat Plants / Year: 2024 Title: The catalytic triad of rice NARROW LEAF1 involves H234. Authors: Ling-Yun Huang / Na-Nv Liu / Wei-Fei Chen / Xia Ai / Hai-Hong Li / Ze-Lin Zhang / Xi-Miao Hou / Philippe Fossé / Olivier Mauffret / Dong-Sheng Lei / Stephane Rety / Xu-Guang Xi / Abstract: NARROW LEAF1 (NAL1) exerts a multifaceted influence on leaf morphology and crop yield. Recent crystal study proposed that histidine 233 (H233) is part of the catalytic triad. Here we report that ...NARROW LEAF1 (NAL1) exerts a multifaceted influence on leaf morphology and crop yield. Recent crystal study proposed that histidine 233 (H233) is part of the catalytic triad. Here we report that unlike suggested previously, H234 instead of H233 is a component of the catalytic triad alongside residues D291 and S385 in NAL1. Remarkably, residue 233 unexpectedly plays a pivotal role in regulating NAL1's proteolytic activity. These findings establish a strong foundation for utilizing NAL1 in breeding programs aimed at improving crop yield. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8pmm.cif.gz | 599 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8pmm.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 8pmm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pm/8pmm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pm/8pmm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8pmeC 8pmgC 8pmiC 8pmlC 8pn1C 8pn2C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 47270.379 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Oryza sativa Japonica Group (Japanese rice) Gene: NAL1, GFP, LSCHL4, SPIKE, Os04g0615000, LOC_Os04g52479, OsJ_16147 Plasmid: pET15b-SUMO / Production host: Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: UniProt: B4XT64 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PO4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 4% tacsimate 12% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.97869 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97869 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.748→91.459 Å / Num. obs: 107716 / % possible obs: 94.9 % / Redundancy: 13.5 % / Biso Wilson estimate: 31.94 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.08 / Net I/σ(I): 18.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.748→1.91 Å / Redundancy: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 1.339 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 5386 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.374 / Rrim(I) all: 1.391 / % possible all: 61.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75→46.84 Å / SU ML: 0.1722 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 30.0567 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 43.65 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→46.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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