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万見
- PDB-7k58: Structure of outer-arm dyneins bound to microtubule with microtub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k58
タイトルStructure of outer-arm dyneins bound to microtubule with microtubule binding state 1(MTBS-1)
要素
  • (Dynein light ...) x 11
  • Dynein heavy chain, outer arm protein
  • Dynein intermediate chain 2
  • Flagellar outer dynein arm intermediate protein, putative
  • Outer arm dynein beta heavy chain
  • Thioredoxinチオレドキシン
  • gamma heavy chainΓ
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / outer-arm dynein / axonemal dynein (ダイニン) / microtubule doublet
機能・相同性
機能・相同性情報


outer dynein arm / outer dynein arm assembly / dynein light chain binding / cilium movement / dynein heavy chain binding / axonemal dynein complex / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding ...outer dynein arm / outer dynein arm assembly / dynein light chain binding / cilium movement / dynein heavy chain binding / axonemal dynein complex / dynein complex / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / 繊毛 / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / microtubule-based process / 微小管 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynein light chain Tctex-1 like / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1 / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain ...Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynein light chain Tctex-1 like / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1 / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / チオレドキシン / Leucine-rich repeat profile. / Thioredoxin domain / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / チオレドキシン / Dynein light chain tctex-type 1 protein / Dynein intermediate chain 2 / Outer arm dynein beta heavy chain / Dynein light chain roadblock-type 2 protein / Dynein light chain / Dynein light chain / Dynein light chain ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / チオレドキシン / Dynein light chain tctex-type 1 protein / Dynein intermediate chain 2 / Outer arm dynein beta heavy chain / Dynein light chain roadblock-type 2 protein / Dynein light chain / Dynein light chain / Dynein light chain / Dynein light chain / Dynein light chain roadblock / Dynein light chain 2A / Dynein light chain 1 / Dynein heavy chain, outer arm protein / Dynein light chain / Flagellar outer dynein arm intermediate protein, putative / Dynein light chain
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Qinhui, R. / Kai, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structures of outer-arm dynein array on microtubule doublet reveal a motor coordination mechanism.
著者: Qinhui Rao / Long Han / Yue Wang / Pengxin Chai / Yin-Wei Kuo / Renbin Yang / Fangheng Hu / Yuchen Yang / Jonathon Howard / Kai Zhang /
要旨: Thousands of outer-arm dyneins (OADs) are arrayed in the axoneme to drive a rhythmic ciliary beat. Coordination among multiple OADs is essential for generating mechanical forces to bend microtubule ...Thousands of outer-arm dyneins (OADs) are arrayed in the axoneme to drive a rhythmic ciliary beat. Coordination among multiple OADs is essential for generating mechanical forces to bend microtubule doublets (MTDs). Using electron microscopy, we determined high-resolution structures of Tetrahymena thermophila OAD arrays bound to MTDs in two different states. OAD preferentially binds to MTD protofilaments with a pattern resembling the native tracks for its distinct microtubule-binding domains. Upon MTD binding, free OADs are induced to adopt a stable parallel conformation, primed for array formation. Extensive tail-to-head (TTH) interactions between OADs are observed, which need to be broken for ATP turnover by the dynein motor. We propose that OADs in an array sequentially hydrolyze ATP to slide the MTDs. ATP hydrolysis in turn relaxes the TTH interfaces to effect free nucleotide cycles of downstream OADs. These findings lead to a model explaining how conformational changes in the axoneme produce coordinated action of dyneins.
履歴
登録2020年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-22677
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22677
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein heavy chain, outer arm protein
C: gamma heavy chain
Q: Dynein light chain 1
B: Outer arm dynein beta heavy chain
I: Dynein light chain
H: Dynein light chain
G: Dynein light chain roadblock
F: Dynein light chain roadblock-type 2 protein
N: Dynein light chain tctex-type 1 protein
O: Dynein light chain 2A
E: Flagellar outer dynein arm intermediate protein, putative
D: Dynein intermediate chain 2
P: Thioredoxin
L: Dynein light chain
K: Dynein light chain
J: Dynein light chain
M: Dynein light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,801,66635
ポリマ－1,797,36317
非ポリマー4,30318
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 ACEDP

#1: タンパク質 Dynein heavy chain, outer arm protein


分子量: 533781.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22A67
#2: タンパク質 gamma heavy chain / Γ


分子量: 450151.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物)
#11: タンパク質 Flagellar outer dynein arm intermediate protein, putative


分子量: 63702.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q23FU1
#12: タンパク質 Dynein intermediate chain 2


分子量: 69514.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M008
#13: タンパク質 Thioredoxin / チオレドキシン


分子量: 12987.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A4VD75

-
Dynein light ... , 11種, 11分子 QIHGFNOLKJM

#3: タンパク質 Dynein light chain 1


分子量: 21737.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HGH9
#5: タンパク質 Dynein light chain / ダイニン


分子量: 11830.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HFX0
#6: タンパク質 Dynein light chain / ダイニン


分子量: 10649.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HFW2
#7: タンパク質 Dynein light chain roadblock


分子量: 10741.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HFX1
#8: タンパク質 Dynein light chain roadblock-type 2 protein


分子量: 12293.036 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7MHB1
#9: タンパク質 Dynein light chain tctex-type 1 protein


分子量: 12899.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: A4VEB3
#10: タンパク質 Dynein light chain 2A


分子量: 14117.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HGH8
#14: タンパク質 Dynein light chain / ダイニン


分子量: 11108.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: W7XJB1
#15: タンパク質 Dynein light chain / ダイニン


分子量: 10670.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HFV9
#16: タンパク質 Dynein light chain / ダイニン


分子量: 11403.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q22R86
#17: タンパク質 Dynein light chain / ダイニン


分子量: 10453.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: Q1HFW0

-
抗体 , 1種, 1分子 B

#4: 抗体 Outer arm dynein beta heavy chain


分子量: 529322.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetrahymena thermophila (真核生物) / 参照: UniProt: I7M9J2

-
非ポリマー , 3種, 18分子

#18: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#19: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#20: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Outer-arm dynein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#17 / 由来: NATURAL
分子量値: 2 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 53.3 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0257 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 191776 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.5→421.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / SU B: 15.843 / SU ML: 0.24 / ESU R: 0.288
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.37379 --
obs0.37379 2900481 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 204.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.04 Å20.4 Å2-0.3 Å2
2---1.07 Å2-0.98 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 117936
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0030.013120083
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.017109124
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3461.643162539
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.081.58252909
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.191515263
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg30.4123.6045738
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.9051520666
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.21715547
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0470.216345
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.02134589
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.0224047
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it11.35522.60361295
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other11.35522.60361294
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it18.47633.90676477
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other18.47633.90676478
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it10.70823.01758788
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other10.70823.01758788
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other18.88834.10686062
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined27.928133463
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other27.928133464
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.484 214605 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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