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万見
- PDB-5mi3: Structure of phosphorylated translation elongation factor EF-Tu f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mi3
タイトルStructure of phosphorylated translation elongation factor EF-Tu from E. coli
要素Elongation factor Tu 1EF-Tu
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / translation elongation / EF-Tu (EF-Tu) / phosphorylation (リン酸化) / nucleotide binding (ヌクレオチド) / protein dynamics / conformational cycle / toxin-antitoxin / TOXIN (毒素)
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Tu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Talavera, A. / Hendrix, J. / Versees, W. / De Gieter, S. / Castro-Roa, D. / Jurenas, D. / Van Nerom, K. / Vandenberk, N. / Barth, A. / De Greve, H. ...Talavera, A. / Hendrix, J. / Versees, W. / De Gieter, S. / Castro-Roa, D. / Jurenas, D. / Van Nerom, K. / Vandenberk, N. / Barth, A. / De Greve, H. / Hofkens, J. / Zenkin, N. / Loris, R. / Garcia-Pino, A.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
FNRSMIS F.4505.16 ベルギー
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2018
タイトル: Phosphorylation decelerates conformational dynamics in bacterial translation elongation factors.
著者: Talavera, A. / Hendrix, J. / Versees, W. / Jurenas, D. / Van Nerom, K. / Vandenberk, N. / Singh, R.K. / Konijnenberg, A. / De Gieter, S. / Castro-Roa, D. / Barth, A. / De Greve, H. / Sobott, ...著者: Talavera, A. / Hendrix, J. / Versees, W. / Jurenas, D. / Van Nerom, K. / Vandenberk, N. / Singh, R.K. / Konijnenberg, A. / De Gieter, S. / Castro-Roa, D. / Barth, A. / De Greve, H. / Sobott, F. / Hofkens, J. / Zenkin, N. / Loris, R. / Garcia-Pino, A.
履歴
登録2016年11月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_name_com / entity_src_gen / reflns / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu 1
B: Elongation factor Tu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,7226
ポリマ－88,7872
非ポリマー9354
水4,396244
1
A: Elongation factor Tu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8613
ポリマ－44,3931
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Elongation factor Tu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8613
ポリマ－44,3931
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.200, 244.400, 61.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor Tu 1 / EF-Tu / EF-Tu 1 / Bacteriophage Q beta RNA-directed RNA polymerase subunit III / P-43


分子量: 44393.449 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Thr 391 is phosphorylated
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: tufA, b3339, JW3301 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CE47, UniProt: A8A5E6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M NaCl, 0.1 M MES and 10 % PEG4000. / PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→45.8 Å / Num. obs: 25588 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 19.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EFC

1efc


解像度: 2.8→45.771 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 18.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1984 1278 5 %
Rwork0.1533 --
obs0.1556 25541 97.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5828 0 58 244 6130
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086021
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0278193
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.9963587
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061946
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071062
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.9120.30211270.21822409X-RAY DIFFRACTION89
2.912-3.04450.27521280.20092438X-RAY DIFFRACTION90
3.0445-3.2050.22141380.17832614X-RAY DIFFRACTION96
3.205-3.40580.21121460.17562769X-RAY DIFFRACTION100
3.4058-3.66860.24251440.15982725X-RAY DIFFRACTION100
3.6686-4.03760.1811460.15142774X-RAY DIFFRACTION100
4.0376-4.62140.14581450.12352764X-RAY DIFFRACTION100
4.6214-5.82060.18181490.12542812X-RAY DIFFRACTION100
5.8206-45.77670.17521550.14232958X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.36140.1378-0.26893.145-0.18053.01450.08460.0017-0.0308-0.03660.003-0.03470.2855-0.0073-0.06660.07820.0192-0.01990.17890.00180.1121-17.752740.61254.9072
21.79940.2447-0.2631.2623-0.24631.7110.01650.0823-0.09510.0032-0.03670.08660.0494-0.26730.01720.0889-0.0107-0.01910.22450.0060.1849-44.970452.0584-7.2327
31.85540.2805-0.19541.8256-0.41142.3770.0235-0.026-0.11890.1870.0141-0.02490.61310.04-0.03720.66650.0072-0.0420.18340.01740.1921-22.298219.4925-29.3898
46.058-2.9949-3.85542.11952.07092.97930.3280.6989-0.0495-0.4616-0.3980.1812-0.1562-0.73270.04120.3737-0.070.00550.4733-0.04080.3062-54.121634.911-22.6839
51.4588-1.007-0.11173.08530.07081.1820.18760.2971-0.2987-0.5976-0.4370.55110.479-0.52380.20060.447-0.1136-0.02160.6341-0.10160.3623-57.545931.0996-21.9112
63.2284-0.61010.58452.1388-0.7412.37420.0395-0.6628-0.55060.6316-0.05340.3520.3289-0.15380.00590.9516-0.13950.14250.53960.07160.4928-44.023914.1428-9.6406
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 199 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 200 through 394 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 9 through 199 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 200 through 231 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 232 through 311 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 312 through 394 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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