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- PDB-2hcj: Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hcj
タイトルTrypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline
要素(Protein chain elongation factor EF- ...) x 2
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / trypsin-modified EF-Tu / GTPase center / complex with tetracycline
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グリオキシル酸 / テトラサイクリン / Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Tu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Mui, S. / Heffron, S.E. / Aorora, A. / Abel, K. / Bergmann, E. / Jurnak, F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006
タイトル: Molecular complementarity between tetracycline and the GTPase active site of elongation factor Tu.
著者: Heffron, S.E. / Mui, S. / Aorora, A. / Abel, K. / Bergmann, E. / Jurnak, F.
履歴
登録2006年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年9月5日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein chain elongation factor EF-Tu
B: Protein chain elongation factor EF-Tu
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,89910
ポリマ－40,7482
非ポリマー1,1518
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.110, 69.110, 157.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1005-

SO4

21B-2005-

HOH

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要素

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Protein chain elongation factor EF- ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Protein chain elongation factor EF-Tu


分子量: 3765.300 Da / 分子数: 1 / 断片: EF-Tu fragment, residues 8-44 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: tufA / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE47*PLUS
#2: タンパク質 Protein chain elongation factor EF-Tu


分子量: 36982.277 Da / 分子数: 1 / 断片: EF-Tu fragment, residues 59-393 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: tufA / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE47*PLUS

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非ポリマー , 7種, 168分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-TAC / TETRACYCLINE / テトラサイクリン / テトラサイクリン


分子量: 444.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24N2O8 / コメント: 薬剤, 抗生剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-GLV / GLYOXYLIC ACID / GLYOXALATE / GLYOXYLATE / グリオキシル酸 / グリオキシル酸


分子量: 74.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H2O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.62 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→51.92 Å / Num. obs: 20773 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 39.3 Å2 / Rsym value: 0.046
反射 シェル解像度: 2.12→2.18 Å / 冗長度: 1.4 % / Num. unique all: 927 / Rsym value: 0.416 / % possible all: 57.5

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位相決定

Phasing MRRfactor: 0.366 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.689
最高解像度最低解像度
Translation4 Å10 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Chain A, residues 8-39, 59-260, 264-393 of tm-EF-Tu-MgGDP in space group C2221, 1.9A model (unpublished)

解像度: 2.12→51.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / Data cutoff high absF: 2361145.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: A glyoxylic acid molecule (GLV) was modeled into density near Arg269, but the actual identity of this solvent molecule, presumed to be a contaminant, is uncertain.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1007 4.9 %RANDOM
Rwork0.2 ---
all-20748 --
obs-20748 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 52.231 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 101.63 Å2 / Biso mean: 43.67 Å2 / Biso min: 13.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----1.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→51.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2909 0 74 160 3143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.13
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.884.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.246
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.12-2.220.349844.90.29616380.0382736172262.9
2.22-2.330.321124.70.25422620.032751237486.3
2.33-2.480.2611375.10.22725710.0222762270898
2.48-2.670.29313750.20626100.0252760274799.5
2.67-2.940.26811140.21126530.0252779276499.5
2.94-3.360.2741304.70.20926550.0242813278599
3.36-4.240.2261354.80.18226520.0192838278798.2
4.24-51.920.1821615.60.18427000.0143030286194.4
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4MYTOPPAR:gdp_cns4.paramMYTOPPAR:gdp_cns4.top
X-RAY DIFFRACTION5MYTOPPAR:tac_cns10.paramMYTOPPAR:tac_cns6.top
X-RAY DIFFRACTION6MYTOPPAR:cso_cea_cns.paramMYTOPPAR:cso_oxy-cys_cns.top
X-RAY DIFFRACTION7MYTOPPAR:other_solvent.paramMYTOPPAR:other_solvent.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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