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- PDB-2f8c: Crystal structure of FPPS in complex with Zoledronate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f8c
タイトルCrystal structure of FPPS in complex with Zoledronate
要素Farnesyl Diphosphate Synthase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Mevalonate pathway (メバロン酸経路) / / isoprene biosynthesis / cholesterol biosynthesis / bisphosphonate inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


geranyl diphosphate biosynthetic process / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding ...geranyl diphosphate biosynthetic process / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / Cholesterol biosynthesis / farnesyl diphosphate biosynthetic process / dimethylallyltranstransferase activity / geranyltranstransferase activity / cholesterol biosynthetic process / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / RNA binding / 核質 / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Farnesyl pyrophosphate synthase-like / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / ゾレドロン酸 / ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rondeau, J.-M. / Bitsch, F. / Bourgier, E. / Geiser, M. / Hemmig, R. / Kroemer, M. / Lehmann, S. / Ramage, P. / Rieffel, S. / Strauss, A. ...Rondeau, J.-M. / Bitsch, F. / Bourgier, E. / Geiser, M. / Hemmig, R. / Kroemer, M. / Lehmann, S. / Ramage, P. / Rieffel, S. / Strauss, A. / Green, J.R. / Jahnke, W.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2006
タイトル: Structural basis for the exceptional in vivo efficacy of bisphosphonate drugs.
著者: Rondeau, J.M. / Bitsch, F. / Bourgier, E. / Geiser, M. / Hemmig, R. / Kroemer, M. / Lehmann, S. / Ramage, P. / Rieffel, S. / Strauss, A. / Green, J.R. / Jahnke, W.
履歴
登録2005年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Farnesyl Diphosphate Synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6246
ポリマ－40,1841
非ポリマー4405
水2,432135
1
F: Farnesyl Diphosphate Synthase
ヘテロ分子

F: Farnesyl Diphosphate Synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,24812
ポリマ－80,3682
非ポリマー88010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area6470 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area27020 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.841, 111.841, 66.039
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A HOMODIMER

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要素

#1: タンパク質 Farnesyl Diphosphate Synthase / E.C.2.5.1.1, E.C.2.5.1.10 / FPP synthetase / FPS / Farnesyl pyrophosphate synthetase


分子量: 40183.855 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 6-353 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Includes: Dimethylallyltranstransferase; Geranyltranstransferase
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FDPS, FPS, KIAA1293 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 TUNER(DE3)
参照: UniProt: P14324, ジメチルアリルtransトランスフェラーゼ, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ZOL / ZOLEDRONIC ACID / (1-HYDROXY-2-IMIDAZOL-1-YLETHYLIDENE)DIPHOSPHONIC ACID / ゾレドロン酸 / ゾレドロン酸


分子量: 272.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O7P2 / コメント: 薬剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.12 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: 1.2M sodium potassium phosphate, 25% glycerol, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月27日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. all: 21820 / Num. obs: 21820 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 46.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Χ2: 0.985 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.423 / Num. unique all: 2138 / Χ2: 0.647 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
CNX2002位相決定
CNX2005精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.2→56.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 19457942 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2162 9.9 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all0.222 21775 --
obs0.222 21775 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 64.934 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8 Å20 Å20 Å2
2---8 Å20 Å2
3---16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→56.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2774 0 24 135 2933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.432
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.322
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.332.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 360 10.2 %
Rwork0.272 3183 -
obs-3543 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2zometa.prm
X-RAY DIFFRACTION3water.topwater_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.topion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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