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- PDB-1rqj: Active Conformation of Farnesyl Pyrophosphate Synthase Bound to I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rqj
タイトルActive Conformation of Farnesyl Pyrophosphate Synthase Bound to Isopentyl Pyrophosphate and Risedronate
要素Geranyltranstransferase(2E,6E)-ファルネシル二リン酸シンターゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / bisphosphonate (ビスホスホネート) / isoprenyl synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


geranyl diphosphate biosynthetic process / farnesyl diphosphate biosynthetic process / (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase / geranyltranstransferase activity / prenyltransferase activity / dimethylallyltranstransferase activity / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3-METHYLBUT-3-ENYL TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE / Chem-RIS / Farnesyl diphosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Hosfield, D.J. / Zhang, Y. / Dougan, D.R. / Brooun, A. / Tari, L.W. / Swanson, R.V. / Finn, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for bisphosphonate-mediated inhibition of isoprenoid biosynthesis
著者: Hosfield, D.J. / Zhang, Y. / Dougan, D.R. / Brooun, A. / Tari, L.W. / Swanson, R.V. / Finn, J.
履歴
登録2003年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32013年5月22日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / refine / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _refine.ls_d_res_low
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Geranyltranstransferase
B: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,59912
ポリマ－64,3952
非ポリマー1,20410
水7,440413
1
A: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8006
ポリマ－32,1981
非ポリマー6025
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8006
ポリマ－32,1981
非ポリマー6025
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
A: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子

B: Geranyltranstransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,59912
ポリマ－64,3952
非ポリマー1,20410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/41
Buried area6550 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area21150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.800, 88.800, 174.988
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

-
要素

#1: タンパク質 Geranyltranstransferase / (2E,6E)-ファルネシル二リン酸シンターゼ / Farnesyl-diphosphate synthase / FPP synthase


分子量: 32197.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ISPA, B0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22939, (2E,6E)-farnesyl diphosphate synthase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-IPE / 3-METHYLBUT-3-ENYL TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE / ISOPENTENYL PYROPHOSPHATE / イソペンテニル二りん酸 / イソペンテニル二リン酸


分子量: 246.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O7P2
#4: 化合物 ChemComp-RIS / 1-HYDROXY-2-(3-PYRIDINYL)ETHYLIDENE BIS-PHOSPHONIC ACID / Risedronate / リセドロナ-ト / Risedronic acid


分子量: 283.112 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO7P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: nanoliter sitting drop vapor diffusion / pH: 6.5
詳細: MPEG 2000, HEPES, pH 6.5, Nanoliter Sitting Drop Vapour Diffusion, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Hosfield, D., (2003) J. Struct. Biol., 142, 207.

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データ収集

回折平均測定温度: 97 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 52067 / Num. obs: 51703 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.66 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.51 / % possible all: 96.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 396530 / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.2 % / Rmerge(I) obs: 0.516 / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 3.645 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23906 2635 5.1 %RANDOM
Rwork0.20558 ---
obs0.20729 49037 99.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.376 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4504 0 68 413 4985
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214665
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.231.9916322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.826310079
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0955595
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2722
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025212
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02887
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.25376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.22860
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0670.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2070.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2310.235
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5451.52971
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04224732
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82331694
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0724.51590
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.998 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.278 193
Rwork0.229 3408
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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