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万見
- PDB-6tmw: Structure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tmw
タイトルStructure of the chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in complex with ADP
要素Putative GroEL-like chaperonine protein
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / molecular chaperone (シャペロン) / ATPase (ATPアーゼ) / chaperonin
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / protein refolding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60/GroEL / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Putative GroEL-like chaperonine protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage EL (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.91 Å
データ登録者Bracher, A. / Wang, H. / Paul, S.S. / Wischnewski, N. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2020
タイトル: Structure and conformational cycle of a bacteriophage-encoded chaperonin.
著者: Andreas Bracher / Simanta S Paul / Huping Wang / Nadine Wischnewski / F Ulrich Hartl / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Chaperonins are ubiquitous molecular chaperones found in all domains of life. They form ring-shaped complexes that assist in the folding of substrate proteins in an ATP-dependent reaction cycle. Key ...Chaperonins are ubiquitous molecular chaperones found in all domains of life. They form ring-shaped complexes that assist in the folding of substrate proteins in an ATP-dependent reaction cycle. Key to the folding cycle is the transient encapsulation of substrate proteins by the chaperonin. Here we present a structural and functional characterization of the chaperonin gp146 (ɸEL) from the phage EL of Pseudomonas aeruginosa. ɸEL, an evolutionarily distant homolog of bacterial GroEL, is active in ATP hydrolysis and prevents the aggregation of denatured protein in a nucleotide-dependent manner. However, ɸEL failed to refold the encapsulation-dependent model substrate rhodanese and did not interact with E. coli GroES, the lid-shaped co-chaperone of GroEL. ɸEL forms tetradecameric double-ring complexes, which dissociate into single rings in the presence of ATP. Crystal structures of ɸEL (at 3.54 and 4.03 Å) in presence of ATP•BeFx revealed two distinct single-ring conformational states, both with open access to the ring cavity. One state showed uniform ATP-bound subunit conformations (symmetric state), whereas the second combined distinct ATP- and ADP-bound subunit conformations (asymmetric state). Cryo-electron microscopy of apo-ɸEL revealed a double-ring structure composed of rings in the asymmetric state (3.45 Å resolution). We propose that the phage chaperonin undergoes nucleotide-dependent conformational switching between double- and single rings and functions in aggregation prevention without substrate protein encapsulation. Thus, ɸEL may represent an evolutionarily more ancient chaperonin prior to acquisition of the encapsulation mechanism.
履歴
登録2019年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_related
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.content_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10529
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative GroEL-like chaperonine protein
B: Putative GroEL-like chaperonine protein
C: Putative GroEL-like chaperonine protein
D: Putative GroEL-like chaperonine protein
E: Putative GroEL-like chaperonine protein
F: Putative GroEL-like chaperonine protein
G: Putative GroEL-like chaperonine protein
H: Putative GroEL-like chaperonine protein
I: Putative GroEL-like chaperonine protein
J: Putative GroEL-like chaperonine protein
K: Putative GroEL-like chaperonine protein
L: Putative GroEL-like chaperonine protein
M: Putative GroEL-like chaperonine protein
N: Putative GroEL-like chaperonine protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)870,63428
ポリマ－864,65314
非ポリマー5,98114
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area47470 Å2
ΔGint-268 kcal/mol
Surface area325570 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Putative GroEL-like chaperonine protein


分子量: 61760.941 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas phage EL (ファージ) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2Z0T5
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The chaperonin gp146 from the bacteriophage EL (Pseudomonas aeruginosa) in complex with ADP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.864 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage EL (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: Bl21 (DE3) / プラスミド: pET22b
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
250 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
30.5 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸C10H16N2O81
44 mMmagnesium chlorideMgCl21
52 mMADPアデノシン二リン酸C10H15N5O10P21
60.04 %beta-octyl glucosideC14H28O61
試料濃度: 1.125 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: Blot time was 2 sec.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影平均露光時間: 0.074769 sec. / 電子線照射量: 1.6 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 892

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.56粒子像選択
2EPU1.3.0.77画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF Chimera1.13.1モデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
13REFMAC5.8.0155モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 429456
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 5.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 170957 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: Jelly body refinement D7 symmetry NCS restraints

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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