+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6lxp | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | TvCyP2 in apo form 2 | |||||||||
Components | Peptidyl-prolyl cis-trans isomeraseProlyl isomerase | |||||||||
Keywords | ISOMERASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information cyclosporin A binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / intracellular membrane-bounded organelle / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Trichomonas vaginalis (eukaryote) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.35 Å | |||||||||
Authors | Aryal, S. / Chen, C. / Hsu, C.H. | |||||||||
Funding support | Taiwan, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Biomolecules / Year: 2020 Title: N-Terminal Segment of TvCyP2 Cyclophilin fromTrichomonas vaginalisIs Involved in Self-Association, Membrane Interaction, and Subcellular Localization. Authors: Aryal, S. / Hsu, H.M. / Lou, Y.C. / Chu, C.H. / Tai, J.H. / Hsu, C.H. / Chen, C. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6lxp.cif.gz | 98.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6lxp.ent.gz | 61.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6lxp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/6lxp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/6lxp | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6lxoC 6lxqC 6lxrC 5ybaS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 20149.186 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Trichomonas vaginalis (eukaryote) / Gene: TVAG_062520 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A2DLL4, peptidylprolyl isomerase |
---|---|
#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.29 % / Description: needle shaped |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.1 M TRIS pH 8.5, 0.3 M Magnesium formate dihydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: BL13C1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 28, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→27.13 Å / Num. obs: 6685 / % possible obs: 91.4 % / Redundancy: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / CC1/2: 0.97 / Net I/σ(I): 16.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.356→2.441 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 487 / CC1/2: 0.919 / % possible all: 91.8 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YBA Resolution: 2.35→27.13 Å / SU ML: 0.2886 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.2371
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.83 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→27.13 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|