+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6lxo | |||||||||
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Title | TvCyP2 in apo form 1 | |||||||||
Components | Peptidyl-prolyl cis-trans isomeraseProlyl isomerase | |||||||||
Keywords | ISOMERASE / Peptidyl -prolyl isomerase / self association / CYTOSOLIC PROTEIN | |||||||||
Function / homology | Function and homology information cyclosporin A binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / intracellular membrane-bounded organelle / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Trichomonas vaginalis (eukaryote) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.89 Å | |||||||||
Authors | Aryal, S. / Chen, C. / Hsu, C.H. | |||||||||
Funding support | Taiwan, 2items
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Citation | Journal: Biomolecules / Year: 2020 Title: N-Terminal Segment of TvCyP2 Cyclophilin fromTrichomonas vaginalisIs Involved in Self-Association, Membrane Interaction, and Subcellular Localization. Authors: Aryal, S. / Hsu, H.M. / Lou, Y.C. / Chu, C.H. / Tai, J.H. / Hsu, C.H. / Chen, C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6lxo.cif.gz | 88.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6lxo.ent.gz | 65.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6lxo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/6lxo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/6lxo | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6lxpC 6lxqC 6lxrC 5ybaS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20978.066 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Trichomonas vaginalis (eukaryote) / Gene: TVAG_062520 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A2DLL4, peptidylprolyl isomerase | ||||||
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#2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.03 Å3/Da / Density % sol: 39.55 % / Description: needle shaped single crystal |
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Crystal grow | Temperature: 288 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 / Details: 0.1 M Citric Acid pH 5.0, 1.6 M Ammonium Sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: BL13B1 / Wavelength: 0.975 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 26, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.975 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.89→28.09 Å / Num. obs: 14047 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 4.7 % / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 33.813 |
Reflection shell | Resolution: 1.891→1.959 Å / Mean I/σ(I) obs: 10.6 / Num. unique obs: 1363 / CC1/2: 0.979 / % possible all: 90.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YBA Resolution: 1.89→28.09 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 16.41
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 100.8 Å2 / Biso mean: 21.7898 Å2 / Biso min: 7.48 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.89→28.09 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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