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Yorodumi- PDB-6dgn: Cronobacter turicensis BDSF synthase RpfF in complex with the Rpf... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dgn | ||||||||||||
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Title | Cronobacter turicensis BDSF synthase RpfF in complex with the RpfR quorum-sensing receptor FI domain | ||||||||||||
Components |
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Keywords | UNKNOWN FUNCTION / quorum sensing / diffusible signal factor / diguanylate cyclase / phosphodiesterase | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||||||||
Biological species | Burkholderia cenocepacia PC184 (bacteria) Cronobacter turicensis | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.999 Å | ||||||||||||
Authors | Waldron, E.J. / Neiditch, M.B. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: PLoS Biol. / Year: 2019 Title: Structural basis of DSF recognition by its receptor RpfR and its regulatory interaction with the DSF synthase RpfF. Authors: Waldron, E.J. / Snyder, D. / Fernandez, N.L. / Sileo, E. / Inoyama, D. / Freundlich, J.S. / Waters, C.M. / Cooper, V.S. / Neiditch, M.B. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6dgn.cif.gz | 220.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6dgn.ent.gz | 180.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6dgn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dg/6dgn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dg/6dgn | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32088.730 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Burkholderia cenocepacia PC184 (bacteria) Gene: BCPG_03941 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: A2W0S6 | ||||
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#2: Protein | Mass: 10338.766 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Cronobacter turicensis (strain DSM 18703 / LMG 23827 / z3032) (bacteria) Strain: DSM 18703 / LMG 23827 / z3032 / Gene: gmr, Ctu_23300 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: C9XTL5 | ||||
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | ChemComp-PO4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.84 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 100 mM sodium acetate (pH 5.6) and 250 mM ammonium phosphate dibasic |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.97946 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 13, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) and Si(220) double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.999→50 Å / Num. obs: 31951 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 20.2 % / Biso Wilson estimate: 29.25 Å2 / CC1/2: 0.825 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.153 / Χ2: 0.62 / Net I/σ(I): 17.54 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.999→41.84 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.91
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 117.96 Å2 / Biso mean: 41.0608 Å2 / Biso min: 19.43 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.999→41.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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