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- PDB-5w83: Rpn8/Rpn11 dimer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5w83
タイトルRpn8/Rpn11 dimer complex
要素
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN8
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Protease (プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasome binding / protein deubiquitination / proteasome storage granule / Ub-specific processing proteases ...peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasome binding / protein deubiquitination / proteasome storage granule / Ub-specific processing proteases / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / proteasome complex / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / ミトコンドリア / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. ...Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.554 Å
データ登録者Dong, K.C. / Worden, E.J. / Martin, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Mol. Cell / : 2017
タイトル: An AAA Motor-Driven Mechanical Switch in Rpn11 Controls Deubiquitination at the 26S Proteasome.
著者: Worden, E.J. / Dong, K.C. / Martin, A.
履歴
登録2017年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32022年3月23日Group: Advisory / Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3123
ポリマ-63,2462
非ポリマー651
3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.720, 74.990, 82.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN8


分子量: 38365.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN8, YOR261C, O5360 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08723
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / Protein MPR1


分子量: 24880.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN11, MPR1, YFR004W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43588, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / : Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 14.31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 1.5 M ammonium tartrate pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→55.482 Å / Num. obs: 52965 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 13.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O8X
解像度: 1.554→55.482 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2344 1990 3.77 %
Rwork0.2135 --
obs0.2143 52719 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.554→55.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2601 0 1 207 2809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.983687
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.2171000
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066420
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006473
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5545-1.59340.4121300.38523302X-RAY DIFFRACTION92
1.5934-1.63650.38131410.35333581X-RAY DIFFRACTION100
1.6365-1.68460.33311410.3313584X-RAY DIFFRACTION100
1.6846-1.7390.32421410.31053600X-RAY DIFFRACTION100
1.739-1.80110.30391420.28483614X-RAY DIFFRACTION100
1.8011-1.87330.28781410.25923616X-RAY DIFFRACTION100
1.8733-1.95850.21951410.2293607X-RAY DIFFRACTION100
1.9585-2.06180.24171430.21393630X-RAY DIFFRACTION100
2.0618-2.1910.20481420.21023622X-RAY DIFFRACTION100
2.191-2.36010.21981440.1973649X-RAY DIFFRACTION100
2.3601-2.59760.19571430.20873665X-RAY DIFFRACTION100
2.5976-2.97350.25161440.20973682X-RAY DIFFRACTION100
2.9735-3.74620.20181460.19763719X-RAY DIFFRACTION100
3.7462-55.51770.23561510.19113858X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.1005 Å / Origin y: 18.6694 Å / Origin z: 19.6081 Å
111213212223313233
T0.1504 Å20.0007 Å2-0.0029 Å2-0.1915 Å20.059 Å2--0.199 Å2
L1.6671 °2-1.1175 °2-1.2655 °2-2.6119 °21.6948 °2--3.1439 °2
S-0.1141 Å °-0.187 Å °-0.0199 Å °0.1912 Å °0.0799 Å °0.0261 Å °0.1121 Å °0.0877 Å °0.0269 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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