+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tzu | |||||||||
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Title | Crystal structure of human CD47 ECD bound to Fab of B6H12.2 | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / antigen-Fab complex / immunoglobulin | |||||||||
Function / homology | Function and homology information cellular response to interleukin-12 / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of type II interferon production / ATP export / cell-cell adhesion mediator activity / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of interleukin-10 production / regulation of tumor necrosis factor production ...cellular response to interleukin-12 / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of monocyte extravasation / regulation of type II interferon production / ATP export / cell-cell adhesion mediator activity / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of interleukin-10 production / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of interleukin-12 production / regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of phagocytosis / regulation of interleukin-6 production / Signal regulatory protein family interactions / thrombospondin receptor activity / tertiary granule membrane / Integrin cell surface interactions / cellular response to interleukin-1 / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of stress fiber assembly / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to type II interferon / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of T cell activation / cell migration / angiogenesis / inflammatory response / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Cardoso, R.M.F. | |||||||||
Citation | Journal: Blood Cancer J / Year: 2017 Title: Anti-leukemic activity and tolerability of anti-human CD47 monoclonal antibodies. Authors: Pietsch, E.C. / Dong, J. / Cardoso, R. / Zhang, X. / Chin, D. / Hawkins, R. / Dinh, T. / Zhou, M. / Strake, B. / Feng, P.H. / Rocca, M. / Santos, C.D. / Shan, X. / Danet-Desnoyers, G. / Shi, ...Authors: Pietsch, E.C. / Dong, J. / Cardoso, R. / Zhang, X. / Chin, D. / Hawkins, R. / Dinh, T. / Zhou, M. / Strake, B. / Feng, P.H. / Rocca, M. / Santos, C.D. / Shan, X. / Danet-Desnoyers, G. / Shi, F. / Kaiser, E. / Millar, H.J. / Fenton, S. / Swanson, R. / Nemeth, J.A. / Attar, R.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tzu.cif.gz | 227.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tzu.ent.gz | 185.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tzu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tzu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tzu | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Antibody , 3 types, 3 molecules LHC
#1: Antibody | Mass: 23373.908 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 24196.092 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) |
#3: Antibody | Mass: 14764.539 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: extracellular domain, UNP residues 19-141 / Mutation: C15G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CD47, MER6 / Cell line (production host): HEK293(GnTI-) / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q08722 |
-Sugars , 4 types, 5 molecules
#4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#9: Sugar |
-Non-polymers , 4 types, 339 molecules
#7: Chemical | #8: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-GOL / | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.14 % / Mosaicity: 1.157 ° |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: 2.4M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate pH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 13, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→37.757 Å / Num. obs: 42025 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 25.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 9.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.14 Å / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / % possible all: 99.1 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1→37.76 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 26.26
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.88 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→37.76 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.1486 Å
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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