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- PDB-5ern: Crystal structure of elongation domain of Phomopsis amygdali fusi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ern
タイトルCrystal structure of elongation domain of Phomopsis amygdali fusicoccadiene synthase
要素Fusicoccadiene synthaseFusicocca-2,10(14)-diene synthase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / diterpene synthase / terpenoids (テルペノイド) / lyase (リアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


fusicocca-2,10(14)-diene synthase / alcohol biosynthetic process / mycotoxin biosynthetic process / geranylgeranyl diphosphate synthase / farnesyltranstransferase activity / isoprenoid biosynthetic process / lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Terpene synthase family 2, C-terminal metal binding / Polyprenyl synthases signature 1. / Polyprenyl synthases signature 2. / Polyprenyl synthetase, conserved site / Polyprenyl synthetase / Polyprenyl synthetase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Farnesyl Diphosphate Synthase / Isoprenoid synthase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusicoccadiene synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Phomopsis amygdali (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.434 Å
データ登録者Chen, M. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM56838 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure and Function of Fusicoccadiene Synthase, a Hexameric Bifunctional Diterpene Synthase.
著者: Chen, M. / Chou, W.K. / Toyomasu, T. / Cane, D.E. / Christianson, D.W.
履歴
登録2015年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusicoccadiene synthase
B: Fusicoccadiene synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,2382
ポリマ－79,2382
非ポリマー00
水1,60389
1
A: Fusicoccadiene synthase
B: Fusicoccadiene synthase

A: Fusicoccadiene synthase
B: Fusicoccadiene synthase

A: Fusicoccadiene synthase
B: Fusicoccadiene synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,7156
ポリマ－237,7156
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area19960 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area73020 Å2
手法PISA
2
A: Fusicoccadiene synthase

A: Fusicoccadiene synthase

A: Fusicoccadiene synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,8583
ポリマ－118,8583
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area43640 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area27290 Å2
手法PISA
4
B: Fusicoccadiene synthase

B: Fusicoccadiene synthase

B: Fusicoccadiene synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,8583
ポリマ－118,8583
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area43660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.867, 104.867, 140.458
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Fusicoccadiene synthase / Fusicocca-2,10(14)-diene synthase / FS / PaDC4:GGS / Geranylgeranyl diphosphate synthase / GGDP synthase / GGS


分子量: 39619.207 Da / 分子数: 2
断片: Geranylgeranyl diphosphate synthase, residues 382-719
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phomopsis amygdali (菌類) / 遺伝子: PaFS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A2PZA5, geranylgeranyl diphosphate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1.5 M ammonium phosphate, 0.1 M Tris (pH 8.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→50 Å / Num. obs: 32406 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 3.2 % / Net I/σ(I): 12.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.434→43.207 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 1626 5.02 %
Rwork0.2226 --
obs0.2252 32390 95.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.434→43.207 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4619 0 0 89 4708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024719
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6536367
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6131791
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025723
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003813
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4345-2.50610.36381250.29992505X-RAY DIFFRACTION94
2.5061-2.5870.31121370.27342481X-RAY DIFFRACTION94
2.587-2.67940.3091360.26712529X-RAY DIFFRACTION95
2.6794-2.78670.34911340.27472521X-RAY DIFFRACTION95
2.7867-2.91350.34491300.29322565X-RAY DIFFRACTION96
2.9135-3.06710.37091370.28262559X-RAY DIFFRACTION96
3.0671-3.25920.28161330.27442600X-RAY DIFFRACTION97
3.2592-3.51070.30381430.24942571X-RAY DIFFRACTION95
3.5107-3.86380.26251370.22272567X-RAY DIFFRACTION96
3.8638-4.42240.25931260.19972598X-RAY DIFFRACTION95
4.4224-5.56990.2461550.18542605X-RAY DIFFRACTION96
5.5699-43.21370.23321330.18082663X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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