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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4o8x | ||||||
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タイトル | Zinc-bound Rpn11 in complex with Rpn8 | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / MPN / JAMM / deubiquitinase (脱ユビキチン化酵素) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasome binding / protein deubiquitination / proteasome storage granule / Ub-specific processing proteases ...peroxisome fission / proteasome storage granule assembly / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mitochondrial fission / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasome binding / protein deubiquitination / proteasome storage granule / Ub-specific processing proteases / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / proteasome complex / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / ミトコンドリア / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.991 Å | ||||||
データ登録者 | Worden, E.J. / Padovani, C. / Martin, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014 タイトル: Structure of the Rpn11-Rpn8 dimer reveals mechanisms of substrate deubiquitination during proteasomal degradation. 著者: Worden, E.J. / Padovani, C. / Martin, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4o8x.cif.gz | 157.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4o8x.ent.gz | 124.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4o8x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/4o8x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/4o8x | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21040.904 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-178 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN8, YOR261C, O5360 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08723 | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 26893.746 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-239 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN11, MPR1, YFR004W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43588 | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 化合物 | ChemComp-ZN / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.01 % |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 15% PEG8000, 12% ethylene glycol and 100 mM HEPES (pH 7.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月25日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.11587 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.99→49.67 Å / Num. obs: 34967 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 29.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.098 / Net I/σ(I): 9.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 4O8Y 解像度: 1.991→48.234 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 117.76 Å2 / Biso mean: 40.3663 Å2 / Biso min: 15.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.991→48.234 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25
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