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- PDB-4ntc: Crystal structure of GliT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ntc
タイトルCrystal structure of GliT
要素GliT
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / disulfide bond (ジスルフィド) / epipolythiodioxopiperazine / gliotoxin (グリオトキシン) / natural sulfur products
機能・相同性
機能・相同性情報


gliotoxin biosynthetic process / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / mycotoxin biosynthetic process / cellular response to mycotoxin / : / flavin adenine dinucleotide binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Thioredoxin reductase gliT / Thioredoxin reductase gliT
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus fumigatus (アスペルギルス・フミガーツス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Scharf, D.H. / Groll, M. / Habel, A. / Heinekamp, T. / Hertweck, C. / Brakhage, A.A. / Huber, E.M.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2014
タイトル: Flavoenzyme-Catalyzed Formation of Disulfide Bonds in Natural Products
著者: Scharf, D.H. / Groll, M. / Habel, A. / Heinekamp, T. / Hertweck, C. / Brakhage, A.A. / Huber, E.M.
履歴
登録2013年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GliT
B: GliT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8244
ポリマ－72,2532
非ポリマー1,5712
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7840 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area24700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.790, 118.180, 69.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.901316, 0.404283, 0.155524), (0.419479, 0.904181, 0.080631), (-0.108021, 0.137913, -0.984539)-72.73806, 19.84907, -66.40308

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要素

#1: タンパク質 GliT


分子量: 36126.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus (アスペルギルス・フミガーツス)
株: deltaakuB / 遺伝子: gliT / プラスミド: pET43.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q5MBU7, UniProt: E9RAH5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M tri-Na citrate, 20% PEG3000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年6月13日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit. Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 54166 / Num. obs: 51186 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.543 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FBS

3fbs


解像度: 1.9→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 7.258 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.627 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22272 2559 5 %RANDOM
Rwork0.1839 ---
all0.189 51186 --
obs0.18583 48627 94.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.882 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.74 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.82 Å2-0 Å2
3---1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4831 0 106 267 5204
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0195046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0791.9826881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0395638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.36824.155219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.68315784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1641534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2778
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213834
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.07635046
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free21.331573
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.65955137
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 188 -
Rwork0.24 3561 -
obs--97.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3654-0.08670.06160.06330.00220.18230.0238-0.06-0.02520.0216-0.00760.0113-0.0079-0.0161-0.01610.0221-0.02010.00340.05480.00720.0047-40.561715.5189-16.0854
20.2077-0.05570.00390.0483-0.00610.13790.0410.0469-0.0282-0.0152-0.0279-0.0106-0.01620.0043-0.01310.0110.0126-0.00150.0434-0.00150.0159-37.268414.7984-44.8327
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 325
2X-RAY DIFFRACTION1A401
3X-RAY DIFFRACTION2B12 - 325
4X-RAY DIFFRACTION2B401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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