[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3s7x: Unassembled Washington University Polyomavirus VP1 Pentamer R198K... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3s7x | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Unassembled Washington University Polyomavirus VP1 Pentamer R198K Mutant | ||||||
Components | Major capsid protein VP1 | ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / jelly-roll fold / antiparallel beta sandwich / major capsid protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | WU Polyomavirus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Neu, U. / Wang, J. / Stehle, T. | ||||||
Citation | Journal: J.Virol. / Year: 2011 Title: Structures of the major capsid proteins of the human KI and WU polyomaviruses. Authors: Neu, U. / Wang, J. / Macejak, D. / Garcea, R.L. / Stehle, T. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3s7x.cif.gz | 247.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3s7x.ent.gz | 208.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3s7x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/3s7x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/3s7x | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 29022.891 Da / Num. of mol.: 5 / Fragment: UNP residues 34-296 / Mutation: R198K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) WU Polyomavirus / Gene: VP1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: A5HBD5 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Chemical | ChemComp-NA / Sequence details | THE R198K MUTATION WAS INTRODUCED INTO THE WILD-TYPE PROTEIN TO REMOVE A NON-CANONICAL THROMBIN ...THE R198K MUTATION WAS INTRODUCED | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.04 Å3/Da / Density % sol: 59.48 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 282 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2 M trisodium citrate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 20 % (v/v) isopropanol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 282K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-1 / Wavelength: 0.933 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Dec 15, 2008 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→40 Å / Num. all: 40144 / Num. obs: 39647 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 11.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.9→2.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.578 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.4 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9→43.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 17.497 / SU ML: 0.315 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.394 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60.169 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→43.36 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.897→2.972 Å / Total num. of bins used: 20
|