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万見
- PDB-3j67: Structural mechanism of the dynein powerstroke (post-powerstroke ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j67
タイトルStructural mechanism of the dynein powerstroke (post-powerstroke state)
要素Dynein motor domainモータータンパク質
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / cytoplasmic microtubule / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / 細胞皮質 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker ...: / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / Dynein heavy chain 3, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Strongylocentrotus purpuratus (ムラサキウニ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 34 Å
データ登録者Lin, J. / Okada, K. / Raytchev, M. / Smith, M.C. / Nicastro, D.
引用ジャーナル: Nat Cell Biol / 年: 2014
タイトル: Structural mechanism of the dynein power stroke.
著者: Jianfeng Lin / Kyoko Okada / Milen Raytchev / Maria C Smith / Daniela Nicastro /
要旨: Dyneins are large microtubule motor proteins required for mitosis, intracellular transport and ciliary and flagellar motility. They generate force through a power-stroke mechanism, which is an ATP- ...Dyneins are large microtubule motor proteins required for mitosis, intracellular transport and ciliary and flagellar motility. They generate force through a power-stroke mechanism, which is an ATP-consuming cycle of pre- and post-power-stroke conformational changes that cause relative motion between different dynein domains. However, key structural details of dynein's force generation remain elusive. Here, using cryo-electron tomography of intact, active (that is, beating), rapidly frozen sea urchin sperm flagella, we determined the in situ three-dimensional structures of all domains of both pre- and post-power-stroke dynein, including the previously unresolved linker and stalk of pre-power-stroke dynein. Our results reveal that the rotation of the head relative to the linker is the key action in dynein movement, and that there are at least two distinct pre-power-stroke conformations: pre-I (microtubule-detached) and pre-II (microtubule-bound). We provide three-dimensional reconstructions of native dyneins in three conformational states, in situ, allowing us to propose a molecular model of the structural cycle underlying dynein movement.
履歴
登録2013年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_imaging_optics / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5757
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5757
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5757
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein motor domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,1221
ポリマ－262,1221
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Dynein motor domain / モータータンパク質


分子量: 262122.234 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Strongylocentrotus purpuratus (ムラサキウニ)
参照: UniProt: P36022*PLUS
配列の詳細THE IMAGED DYNEIN WAS FROM STRONGYLOCENTROTUS PURPURATUS, BUT THE MODELED COORDINATES ARE DERIVED ...THE IMAGED DYNEIN WAS FROM STRONGYLOCENTROTUS PURPURATUS, BUT THE MODELED COORDINATES ARE DERIVED FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE. FULL-LENGTH PROTEIN WAS PRESENT IN THE SAMPLE, BUT N-TERMINAL RESIDUES WERE NOT MODELED.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: inactive sea urchin sperm flagella / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 8
詳細: 360 mM NaCl, 50 mM MgCl2, 10 mM CaCl2, 10 mM KCl, 30 mM HEPES, pH 8.0, 2 mM erythro-9-[3-(2-hydroxynonyl)]-adenine
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holey carbon grids Cu 200 mesh R2/2
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: Blot for 1.5-2.5 seconds before plunging in liquid ethane.
手法: Blot for 1.5-2.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2012年4月28日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 13500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 8000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 6000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: GATAN LIQUID NITROGEN / 温度: 80 K / 傾斜角・最大: 65 ° / 傾斜角・最小: -65 °
撮影電子線照射量: 100 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (2k x 2k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMOD３次元再構成
2PEET３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: fiducial alignment and weighted back-projection / 解像度: 34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ピクセルサイズ（公称値）: 9.856 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 9.856 Å
詳細: Final maps were calculated by averaging 1100 particles from 9 tomograms. 1100 axonemal repeats (96 nm long) from 9 tomograms (reconstructed using fiducial alignment and weighted ...詳細: Final maps were calculated by averaging 1100 particles from 9 tomograms. 1100 axonemal repeats (96 nm long) from 9 tomograms (reconstructed using fiducial alignment and weighted backprojection, IMOD software, Kremer et al. 1996) were aligned and averaged using the PEET software (bio3d.colorado.edu, Nicastro et al. 2006).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body DETAILS--Initial local fitting was done using Chimera and then manual adjustment was performed.
原子モデル構築PDB-ID: 4AKI

4aki


PDB chain-ID: A / Accession code: 4AKI / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18105 0 0 0 18105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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