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Yorodumi- PDB-2v9p: Crystal structure of papillomavirus E1 hexameric helicase DNA-fre... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2v9p | ||||||
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Title | Crystal structure of papillomavirus E1 hexameric helicase DNA-free form | ||||||
Components | REPLICATION PROTEIN E1DNA replication | ||||||
Keywords | HYDROLASE / AAA+ MOLECULAR MOTOR / DNA REPLICATION / DNA TRANSLOCATION / NUCLEOTIDE-BINDING / DNA-BINDING / REPLICATION / EARLY PROTEIN / ATPASE / NUCLEUS / HELICASE / ATP-BINDING | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA helicase activity / DNA helicase / DNA replication / host cell nucleus / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | BOVINE PAPILLOMAVIRUS TYPE 1 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Sanders, C.M. / Kovalevskiy, O.V. / Sizov, D. / Lebedev, A.A. / Isupov, M.N. / Antson, A.A. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2007 Title: Papillomavirus E1 Helicase Assembly Maintains an Asymmetric State in the Absence of DNA and Nucleotide Cofactors. Authors: Sanders, C.M. / Kovalevskiy, O.V. / Sizov, D. / Lebedev, A.A. / Isupov, M.N. / Antson, A.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2v9p.cif.gz | 627.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2v9p.ent.gz | 518.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2v9p.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/2v9p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/2v9p | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2gxaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 34645.016 Da / Num. of mol.: 12 / Fragment: HELICASE DOMAIN, RESIDUES 301-605 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) BOVINE PAPILLOMAVIRUS TYPE 1 / Strain: BPV-1 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P03116, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; In phosphorus-containing anhydrides #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 55 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7.5 / Details: K-PHOSPHATE PH 7.5, NACL, PEG3350, MES PH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM14 / Wavelength: 1.00806 |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Nov 26, 2004 |
Radiation | Monochromator: SI 111 CHANNEL CUT / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00806 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→25 Å / Num. obs: 86088 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.11 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 73 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2GXA Resolution: 3→24.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 48.189 / SU ML: 0.385 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.461 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 77.51 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→24.95 Å
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Refine LS restraints |
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