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Yorodumi- PDB-2onm: Human Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase Asian Variant, ALDH2*2... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2onm | ||||||
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Title | Human Mitochondrial Aldehyde Dehydrogenase Asian Variant, ALDH2*2, complexed with NAD+ | ||||||
Components | Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial precursor | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / ALDH / NAD / Rossmann Fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information Metabolism of serotonin / nitroglycerin reductase activity / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase activity / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / ethanol catabolic process / Ethanol oxidation ...Metabolism of serotonin / nitroglycerin reductase activity / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase activity / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / ethanol catabolic process / Ethanol oxidation / carboxylesterase activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Smooth Muscle Contraction / NAD binding / electron transfer activity / carbohydrate metabolic process / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular exosome Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | ||||||
Authors | Larson, H.N. / Hurley, T.D. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2007 Title: Structural and functional consequences of coenzyme binding to the inactive asian variant of mitochondrial aldehyde dehydrogenase: roles of residues 475 and 487. Authors: Larson, H.N. / Zhou, J. / Chen, Z. / Stamler, J.S. / Weiner, H. / Hurley, T.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2onm.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2onm.ent.gz | 955.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2onm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/2onm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/2onm | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2onnC 2onoC 2onpC 1o05S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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Details | The biological unit is a tetramer. There are 3 biological untils in the assymmetric unit. The biological unit 1 consists of chain(s) A, B, C, D. The biological unit 2 consists of chain(s) E, F, G, H. The biological unit 3 consists of chain(s) I, J, K, L. |
-Components
-Protein , 1 types, 12 molecules ABCDEFGHIJKL
#1: Protein | Mass: 54499.695 Da / Num. of mol.: 12 / Mutation: E487K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ALDH2, ALDM / Plasmid: pT-7-7 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P05091, aldehyde dehydrogenase (NAD+) |
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-Non-polymers , 6 types, 1995 molecules
#2: Chemical | ChemComp-NA / #3: Chemical | ChemComp-ADP / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | ChemComp-GAI / #6: Chemical | ChemComp-NAD / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.8 Details: 100 mM ACES (N-[2-Acetamido]-2-aminoethane sulfonic acid), 10mM MgCl2, 100 mM Guanidine HCl, 15% w/v PEG 6000, 8mM DTT, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 4.2.2 / Wavelength: 1.072 Å |
Detector | Type: NOIR-1 / Detector: CCD / Date: Mar 29, 2005 Details: Rosenbaum-Rock monochromator 1: high-resolution double-crystal sagittal focusing, Rosenbaum-Rock monochromator 2: double crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.072 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→48.95 Å / Num. all: 213379 / Num. obs: 208258 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 1.95 % / Biso Wilson estimate: 50.682 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 9.1 / Scaling rejects: 3067 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.59 Å / Redundancy: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. measured all: 40530 / Num. unique all: 20681 / Χ2: 1.08 / % possible all: 97 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1O05 Resolution: 2.5→44.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / FOM work R set: 0.791 / Data cutoff high absF: 2764167 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Solvent model: FLAT MODEL / Bsol: 30.95 Å2 / ksol: 0.307 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 58.4 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→44.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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