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万見
- PDB-1cw8: SOLUTION STRUCTURE OF THE ANALOGUE RETRO-INVERSO (mA-R)REGRIGGC I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cw8
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE ANALOGUE RETRO-INVERSO (mA-R)REGRIGGC IN CONTACT WITH THE MONOCLONAL ANTIBODY MAB 4X11, NMR, 6 STRUCTURES
要素HISTONE H3ヒストンH3
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / PSEUDOMIMETIC / SYNTHETIC PEPTIDE (ペプチド合成) / RETRO-INVERSO ANALOGUE / TR-NOE / ANTIGEN- ANTIBODY COMPLEX
機能・相同性メチルマロン酸
機能・相同性情報
手法溶液NMR / Energy minimisation Molecular dynamics (Simulated Annealing)
データ登録者Phan Chan Du, A. / Petit, M.C. / Guichard, G. / Briand, J.P. / Muller, S. / Cung, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structure of antibody-bound peptides and retro-inverso analogues. A transferred nuclear Overhauser effect spectroscopy and molecular dynamics approach.
著者: Phan-Chan-Du, A. / Petit, M.C. / Guichard, G. / Briand, J.P. / Muller, S. / Cung, M.T.
履歴
登録1999年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9652
ポリマ－8471
非ポリマー1181
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)6 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #5lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HISTONE H3 / ヒストンH3


分子量: 846.980 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN 130-135 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence CGG was added as a linker to the dextran matrix in Biacore experiments via the Cys thiol group. NH2-CO was added at the C-terminal ...詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence CGG was added as a linker to the dextran matrix in Biacore experiments via the Cys thiol group. NH2-CO was added at the C-terminal extremity of the retro-inverso peptide in order to mimic the N-terminal of the parent peptide. All non glycine residues present a D-configuration except CYS. Two RI(mA) diastereisomers were obtained and couldn't be separated.
#2: 化合物 ChemComp-DXX / METHYLMALONIC ACID / メチルマロン酸 / メチルマロン酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: COSY, TOCSY, NOESY
NMR実験の詳細Text: The peptide/mAb molar ratio was adjusted to 50/1(i.e. 5 mM of peptide and 0.1 mM of mAb)

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試料調製

詳細内容: 5 mM peptide, 0.1 mM mAb; 100 mM phosphate buffer containning 0.02% sodium azide
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 0.1M phosphate / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 277 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 400 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.4Guntert, Wuthrich構造決定
Discover3Molecular Simulations Inc., San Diego, CA構造決定
Discover3Molecular Simulations Inc., San Diego, CA精密化
XwinNMR1.2Brukercollection
精密化手法: Energy minimisation Molecular dynamics (Simulated Annealing)
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a set of 35 to 60 backbone-backbone, backbone-side chain and side chain-side chain distance restraints. The phi angle for the non glycine D-residues was ...詳細: The structures are based on a set of 35 to 60 backbone-backbone, backbone-side chain and side chain-side chain distance restraints. The phi angle for the non glycine D-residues was constrained between 0 and 175. A distance dependent dielectric constant equal to 4r was applied. The net electric charges were decreased, while those of the N and C terminal charged groups were neglected.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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