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- EMDB-33645: Cryo-EM structure if bacterioferritin holoform -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33645
タイトルCryo-EM structure if bacterioferritin holoform
マップデータFinal Map
試料
  • 複合体: Bacterioferritin
    • タンパク質・ペプチド: Bacterioferritin
  • リガンド: FE (II) ION
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
キーワードBacterioferritin / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / ferric iron binding / iron ion transport / iron ion binding / heme binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Bacterioferritin signature. / Bacterioferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Jobichen C / Sivaraman J
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2023
タイトル: Bacterioferritin nanocage structures uncover the biomineralization process in ferritins.
著者: Chacko Jobichen / Tan Ying Chong / Rajesh Rattinam / Sandip Basak / Mahalashmi Srinivasan / Yeu Khai Choong / Kannu Priya Pandey / Tran Bich Ngoc / Jian Shi / Jayaraman Angayarkanni / J Sivaraman /
要旨: Iron is an essential element involved in various metabolic processes. The ferritin family of proteins forms nanocage assembly and is involved in iron oxidation, storage, and mineralization. Although ...Iron is an essential element involved in various metabolic processes. The ferritin family of proteins forms nanocage assembly and is involved in iron oxidation, storage, and mineralization. Although several structures of human ferritins and bacterioferritins have been solved, there is still no complete structure that shows both the trapped Fe-biomineral cluster and the nanocage. Furthermore, whereas the mechanism of iron trafficking has been explained using various approaches, structural details on the biomineralization process (i.e. the formation of the mineral itself) are generally lacking. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of apoform and biomineral bound form (holoforms) of the bacterioferritin (ScBfr) nanocage and the subunit crystal structure. The holoforms show different stages of Fe-biomineral accumulation inside the nanocage, in which the connections exist in two of the fourfold channels of the nanocage between the C-terminal of the ScBfr monomers and the Fe-biomineral cluster. The mutation and truncation of the bacterioferritin residues involved in these connections significantly reduced the iron and phosphate binding in comparison with those of the wild type and together explain the underlying mechanism. Collectively, our results represent a prototype for the bacterioferritin nanocage, which reveals insight into its biomineralization and the potential channel for bacterioferritin-associated iron trafficking.
履歴
登録2022年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月5日-
マップ公開2023年7月5日-
更新2023年9月13日-
現状2023年9月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33645.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33645.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Final Map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.858 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0212
最小 - 最大-0.07113971 - 0.1293933
平均 (標準偏差)0.00028433735 (±0.008571627)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 219.648 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map 2

ファイルemd_33645_half_map_1.map
注釈Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map 1

ファイルemd_33645_half_map_2.map
注釈Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacterioferritin

全体名称: Bacterioferritin
要素
  • 複合体: Bacterioferritin
    • タンパク質・ペプチド: Bacterioferritin
  • リガンド: FE (II) ION
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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超分子 #1: Bacterioferritin

超分子名称: Bacterioferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Streptomyces coelicolor (バクテリア)
分子量理論値: 480 KDa

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分子 #1: Bacterioferritin

分子名称: Bacterioferritin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Streptomyces coelicolor (バクテリア) / 株: ATCC BAA-471 / A3(2) / M145
分子量理論値: 18.434775 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MQGDPEVIEF LNEQLTAELT AINQYFLHAK LQDHKGWTKL AKYTRAESFD EMRHAEVLTD RILLLDGLPN YQRLFHVRVG QSVTEMFQA DREVELEAID RLRRGIEVMR AKHDITSANV FEAILADEEH HIDYLETQLD LIEKLGESLY LSTVIEQTQ

UniProtKB: Bacterioferritin

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分子 #2: FE (II) ION

分子名称: FE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 24 / 式: FE2
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #3: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #4: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Heme B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.8 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5xx9

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 8174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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