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- EMDB-27424: Avs3 bound to PhiV-1 terminase, symmetry-expanded C1 refinement o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27424
タイトルAvs3 bound to PhiV-1 terminase, symmetry-expanded C1 refinement of TPR-terminase domain
マップデータAvs3 bound to PhiV-1 terminase, symmetry-expanded C1 refinement of TPR-terminase domain
試料
  • 複合体: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase
    • 複合体: Avs3
    • 複合体: phage PhiV-1 terminase
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌) / Escherichia phage PhiV-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Wilkinson ME / Gao L / Strecker J / Makarova KS / Macrae RK / Koonin EV / Zhang F
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5DP1HL141201-04 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)2R01HG009761-05 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Prokaryotic innate immunity through pattern recognition of conserved viral proteins.
著者: Linyi Alex Gao / Max E Wilkinson / Jonathan Strecker / Kira S Makarova / Rhiannon K Macrae / Eugene V Koonin / Feng Zhang /
要旨: Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in ...Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in plants, animals, and fungi. Although the roles of NLRs in eukaryotic immunity are well established, it is unknown whether prokaryotes use similar defense mechanisms. Here, we show that antiviral STAND (Avs) homologs in bacteria and archaea detect hallmark viral proteins, triggering Avs tetramerization and the activation of diverse N-terminal effector domains, including DNA endonucleases, to abrogate infection. Cryo-electron microscopy reveals that Avs sensor domains recognize conserved folds, active-site residues, and enzyme ligands, allowing a single Avs receptor to detect a wide variety of viruses. These findings extend the paradigm of pattern recognition of pathogen-specific proteins across all three domains of life.
履歴
登録2022年6月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月3日-
マップ公開2022年8月3日-
更新2022年8月24日-
現状2022年8月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27424.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27424.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Avs3 bound to PhiV-1 terminase, symmetry-expanded C1 refinement of TPR-terminase domain
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8697 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.024108224 - 0.047879186
平均 (標準偏差)5.7369292e-05 (±0.0014642805)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 313.092 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27424_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_27424_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_27424_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase

全体名称: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase
要素
  • 複合体: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase
    • 複合体: Avs3
    • 複合体: phage PhiV-1 terminase

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超分子 #1: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase

超分子名称: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0
分子量理論値: 1.21 MDa

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超分子 #2: Avs3

超分子名称: Avs3 / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: phage PhiV-1 terminase

超分子名称: phage PhiV-1 terminase / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Escherichia phage PhiV-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 177916
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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