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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14533 | |||||||||
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タイトル | Structure of ADP-ribosylated F-actin | |||||||||
マップデータ | The final map that was used in modelling | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / rabbit (ウサギ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Belyy A / Raunser S | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Mechanism of threonine ADP-ribosylation of F-actin by a Tc toxin. 著者: Alexander Belyy / Florian Lindemann / Daniel Roderer / Johanna Funk / Benjamin Bardiaux / Jonas Protze / Peter Bieling / Hartmut Oschkinat / Stefan Raunser / 要旨: Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular ...Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular cytoskeleton and ultimately cell death. Here, we show in atomic detail how TccC3 modifies actin. We find that the ADP-ribosyltransferase does not bind to G-actin but interacts with two consecutive actin subunits of F-actin. The binding of TccC3 to F-actin occurs via an induced-fit mechanism that facilitates access of NAD to the nucleotide binding pocket. The following nucleophilic substitution reaction results in the transfer of ADP-ribose to threonine-148 of F-actin. We demonstrate that this site-specific modification of F-actin prevents its interaction with depolymerization factors, such as cofilin, which impairs actin network turnover and leads to steady actin polymerization. Our findings reveal in atomic detail a mechanism of action of a bacterial toxin through specific targeting and modification of F-actin. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14533.map.gz | 5.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14533-v30.xml emd-14533.xml | 16.7 KB 16.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_14533.png | 148.1 KB | ||
マスクデータ | emd_14533_msk_1.map | 125 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_14533_half_map_1.map.gz emd_14533_half_map_2.map.gz | 60.2 MB 60.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14533 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14533 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14533.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | The final map that was used in modelling | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.9 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_14533_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: The second half map
ファイル | emd_14533_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | The second half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: The first half map
ファイル | emd_14533_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | The first half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Structure of ADP-ribosylated F-actin
全体 | 名称: Structure of ADP-ribosylated F-actin |
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要素 |
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-超分子 #1: Structure of ADP-ribosylated F-actin
超分子 | 名称: Structure of ADP-ribosylated F-actin / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: rabbit (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 42.109973 KDa |
配列 | 文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #3: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #4: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE
分子 | 名称: ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: APR |
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分子量 | 理論値: 559.316 Da |
Chemical component information | ChemComp-APR: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.4 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2758 / 平均電子線量: 82.3 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 2519137 |
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初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE |
最終 3次元分類 | ソフトウェア - 名称: SPHIRE |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: SPHIRE |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE / 使用した粒子像数: 2354804 |