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タイトルProkaryotic innate immunity through pattern recognition of conserved viral proteins.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 377, Issue 6607, Page eabm4096, Year 2022
掲載日2022年8月12日
著者Linyi Alex Gao / Max E Wilkinson / Jonathan Strecker / Kira S Makarova / Rhiannon K Macrae / Eugene V Koonin / Feng Zhang /
PubMed 要旨Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in ...Many organisms have evolved specialized immune pattern-recognition receptors, including nucleotide-binding oligomerization domain-like receptors (NLRs) of the STAND superfamily that are ubiquitous in plants, animals, and fungi. Although the roles of NLRs in eukaryotic immunity are well established, it is unknown whether prokaryotes use similar defense mechanisms. Here, we show that antiviral STAND (Avs) homologs in bacteria and archaea detect hallmark viral proteins, triggering Avs tetramerization and the activation of diverse N-terminal effector domains, including DNA endonucleases, to abrogate infection. Cryo-electron microscopy reveals that Avs sensor domains recognize conserved folds, active-site residues, and enzyme ligands, allowing a single Avs receptor to detect a wide variety of viruses. These findings extend the paradigm of pattern recognition of pathogen-specific proteins across all three domains of life.
リンクScience / PubMed:35951700 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 3.48 Å
構造データ

27421

8dgc

EMDB-27421: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase, C2 refinement of Cap4 nuclease domain
PDB-8dgc: Avs3 bound to phage PhiV-1 terminase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

27422

8dgf

EMDB-27422: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal, C2 refinement of Mrr nuclease domain
PDB-8dgf: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

EMDB-27424: Avs3 bound to PhiV-1 terminase, symmetry-expanded C1 refinement of TPR-terminase domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-27425: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal, overall C2 reconstruction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.48 Å

EMDB-27426: Avs4 bound to phage PhiV-1 portal, symmetry-expanded C1 refinement of TPR-portal domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.05 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • salmonella enterica (サルモネラ菌)
  • escherichia phage phiv-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / phage defense / pattern-recognition receptor / nlr / stand / atpase (ATPアーゼ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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