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タイトルMechanism of threonine ADP-ribosylation of F-actin by a Tc toxin.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 13, Issue 1, Page 4202, Year 2022
掲載日2022年7月20日
著者Alexander Belyy / Florian Lindemann / Daniel Roderer / Johanna Funk / Benjamin Bardiaux / Jonas Protze / Peter Bieling / Hartmut Oschkinat / Stefan Raunser /
PubMed 要旨Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular ...Tc toxins deliver toxic enzymes into host cells by a unique injection mechanism. One of these enzymes is the actin ADP-ribosyltransferase TccC3, whose activity leads to the clustering of the cellular cytoskeleton and ultimately cell death. Here, we show in atomic detail how TccC3 modifies actin. We find that the ADP-ribosyltransferase does not bind to G-actin but interacts with two consecutive actin subunits of F-actin. The binding of TccC3 to F-actin occurs via an induced-fit mechanism that facilitates access of NAD to the nucleotide binding pocket. The following nucleophilic substitution reaction results in the transfer of ADP-ribose to threonine-148 of F-actin. We demonstrate that this site-specific modification of F-actin prevents its interaction with depolymerization factors, such as cofilin, which impairs actin network turnover and leads to steady actin polymerization. Our findings reveal in atomic detail a mechanism of action of a bacterial toxin through specific targeting and modification of F-actin.
リンクNat Commun / PubMed:35858890 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / NMR (溶液)
解像度3.5 - 3.8 Å
構造データ

EMDB-14532, PDB-7z7h:
Structure of P. luminescens TccC3-F-actin complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-14533, PDB-7z7i:
Structure of ADP-ribosylated F-actin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

PDB-7zbq:
Structure of the ADP-ribosyltransferase TccC3HVR from Photorhabdus Luminescens
手法: SOLUTION NMR

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-APR:
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE

ChemComp-NCA:
NICOTINAMIDE / ニコチンアミド / 薬剤*YM / ニコチンアミド

由来
  • photorhabdus luminescens (バクテリア)
  • rabbit (ウサギ)
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
キーワードTOXIN (毒素) / Bacterial toxin / F-actin (アクチン) / CYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / ADP-ribosylation (ADPリボース化) / R-S-E motif / actin modification

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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