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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-19251 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of a first order Sierpinski triangle formed by the H369R mutant of the citrate synthase from Synechococcus elongatus | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | Fractal complex / TRANSFERASE (転移酵素) | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.34 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Lo YK / Bohn S / Sendker FL / Schuller JM / Hochberg G | ||||||||||||
資金援助 | ドイツ, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2024 タイトル: Emergence of fractal geometries in the evolution of a metabolic enzyme. 著者: Franziska L Sendker / Yat Kei Lo / Thomas Heimerl / Stefan Bohn / Louise J Persson / Christopher-Nils Mais / Wiktoria Sadowska / Nicole Paczia / Eva Nußbaum / María Del Carmen Sánchez ...著者: Franziska L Sendker / Yat Kei Lo / Thomas Heimerl / Stefan Bohn / Louise J Persson / Christopher-Nils Mais / Wiktoria Sadowska / Nicole Paczia / Eva Nußbaum / María Del Carmen Sánchez Olmos / Karl Forchhammer / Daniel Schindler / Tobias J Erb / Justin L P Benesch / Erik G Marklund / Gert Bange / Jan M Schuller / Georg K A Hochberg / 要旨: Fractals are patterns that are self-similar across multiple length-scales. Macroscopic fractals are common in nature; however, so far, molecular assembly into fractals is restricted to synthetic ...Fractals are patterns that are self-similar across multiple length-scales. Macroscopic fractals are common in nature; however, so far, molecular assembly into fractals is restricted to synthetic systems. Here we report the discovery of a natural protein, citrate synthase from the cyanobacterium Synechococcus elongatus, which self-assembles into Sierpiński triangles. Using cryo-electron microscopy, we reveal how the fractal assembles from a hexameric building block. Although different stimuli modulate the formation of fractal complexes and these complexes can regulate the enzymatic activity of citrate synthase in vitro, the fractal may not serve a physiological function in vivo. We use ancestral sequence reconstruction to retrace how the citrate synthase fractal evolved from non-fractal precursors, and the results suggest it may have emerged as a harmless evolutionary accident. Our findings expand the space of possible protein complexes and demonstrate that intricate and regulatable assemblies can evolve in a single substitution. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_19251.map.gz | 450 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-19251-v30.xml emd-19251.xml | 14.6 KB 14.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_19251.png | 97.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-19251.cif.gz | 5.5 KB | ||
その他 | emd_19251_half_map_1.map.gz emd_19251_half_map_2.map.gz | 363.4 MB 364 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-19251 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-19251 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_19251.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.79 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_19251_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_19251_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : H369R mutant of the citrate synthase from Synechococcus elongatus
全体 | 名称: H369R mutant of the citrate synthase from Synechococcus elongatus |
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要素 |
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-超分子 #1: H369R mutant of the citrate synthase from Synechococcus elongatus
超分子 | 名称: H369R mutant of the citrate synthase from Synechococcus elongatus タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア) |
-分子 #1: Citrate synthase
分子 | 名称: Citrate synthase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 44.386422 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTAVSEFRPG LEGVPATLSS ISFVDGQRGV LEYRGISIEQ LAQQSSFLET AYLLIWGHLP TQQELTEFEH EIRYHRRIKF RIRDMMKCF PDSGHPMDAL QASAAALGLF YSRRALDDPE YIRAAVVRLL AKIPTMVAAF QLIRKGNDPI QPRDELDYAA N FLYMLTER ...文字列: MTAVSEFRPG LEGVPATLSS ISFVDGQRGV LEYRGISIEQ LAQQSSFLET AYLLIWGHLP TQQELTEFEH EIRYHRRIKF RIRDMMKCF PDSGHPMDAL QASAAALGLF YSRRALDDPE YIRAAVVRLL AKIPTMVAAF QLIRKGNDPI QPRDELDYAA N FLYMLTER EPDPVAARIF DICLTLHAEH TINASTFSAM VTASTLTDPY AVVASAVGTL AGPLHGGANE EVLDMLEAIG SV ENVEPYL DHCIATKTRI MGFGHRVYKV KDPRAVILQN LAEQLFDIFG HDPYYEIAVA VEKAAAERLS HKGIYPNVDF YSG LVYRKL GIPSDLFTPV FAIARVAGWL AHWKEQLNEN RIFRPTQIYT GSRNLDYTPI ADRDLAIESD LEHHHHHH UniProtKB: クエン酸シンターゼ |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.34 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 178751 |