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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pm3 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of young JASP-stabilized F-actin (central 3er) | ||||||||||||||||||
要素 | Actin, alpha skeletal muscle | ||||||||||||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / myosin (ミオシン) / cytoskeleton (細胞骨格) / F-actin (アクチン) / jasplakinolide | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Pospich, S. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A. / Raunser, S. | ||||||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, European Union, フランス, 米国, 5件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2021 タイトル: High-resolution structures of the actomyosin-V complex in three nucleotide states provide insights into the force generation mechanism. 著者: Sabrina Pospich / H Lee Sweeney / Anne Houdusse / Stefan Raunser / 要旨: The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are ...The molecular motor myosin undergoes a series of major structural transitions during its force-producing motor cycle. The underlying mechanism and its coupling to ATP hydrolysis and actin binding are only partially understood, mostly due to sparse structural data on actin-bound states of myosin. Here, we report 26 high-resolution cryo-EM structures of the actomyosin-V complex in the strong-ADP, rigor, and a previously unseen post-rigor transition state that binds the ATP analog AppNHp. The structures reveal a high flexibility of myosin in each state and provide valuable insights into the structural transitions of myosin-V upon ADP release and binding of AppNHp, as well as the actomyosin interface. In addition, they show how myosin is able to specifically alter the structure of F-actin. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7pm3.cif.gz | 197.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7pm3.ent.gz | 165.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7pm3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pm/7pm3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pm/7pm3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 13511MC 7pltC 7pluC 7plvC 7plwC 7plxC 7plyC 7plzC 7pm0C 7pm1C 7pm2C 7pm5C 7pm6C 7pm7C 7pm8C 7pm9C 7pmaC 7pmbC 7pmcC 7pmdC 7pmeC 7pmfC 7pmgC 7pmhC 7pmiC 7pmjC 7pmlC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42109.973 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135 #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Young JASP-stabilized F-actin / タイプ: COMPLEX 詳細: Young ADP-Pi-bound F-actin stabilized with jasplakinolide Entity ID: #1 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Rise 27.9 A, Twist -166.9 degrees |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1064 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 球面収差補正装置: Cs-corrected microscope |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 212660 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL 詳細: An initial model of jasplakinolide was generated using elBow within Phenix inputting the SMILES string. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5OOD PDB chain-ID: C | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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