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万見
- EMDB-39368: Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39368
タイトルExtracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)
マップデータ
試料
  • 細胞: Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)
キーワードreceptor (受容体) / IMMUNE SYSTEM (免疫系)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Xin W / Huang B / Chi X / Xu M / Zhang Y / Li X / Su Q / Zhou Q
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structures of human γδ T cell receptor-CD3 complex.
著者: Weizhi Xin / Bangdong Huang / Ximin Chi / Yuehua Liu / Mengjiao Xu / Yuanyuan Zhang / Xu Li / Qiang Su / Qiang Zhou /
要旨: Gamma delta (γδ) T cells, a unique T cell subgroup, are crucial in various immune responses and immunopathology. The γδ T cell receptor (TCR), generated by γδ T cells, recognizes a diverse ...Gamma delta (γδ) T cells, a unique T cell subgroup, are crucial in various immune responses and immunopathology. The γδ T cell receptor (TCR), generated by γδ T cells, recognizes a diverse range of antigens independently of the major histocompatibility complex. The γδ TCR associates with CD3 subunits, initiating T cell activation and holding great potential in immunotherapy. Here, we report the structures of two prototypical human Vγ9Vδ2 and Vγ5Vδ1 TCR-CD3 complexes, unveiling two distinct assembly mechanisms that depend on Vγ usage. The Vγ9Vδ2 TCR-CD3 complex is monomeric, with considerable conformational flexibility in the TCRγ/TCRδ extracellular domain (ECD) and connecting peptides (CPs). The length of CPs regulates the ligand association and T cell activation. Additionally, a cholesterol-like molecule wedges into the transmembrane region, exerting an inhibitory role in TCR signaling. The Vγ5Vδ1 TCR-CD3 complex displays a dimeric architecture, where two protomers nestle back-to-back via their Vγ5 domains of TCR ECDs. Our biochemical and biophysical assays further corroborate the dimeric structure. Importantly, the dimeric form of the Vγ5Vδ1 TCR is essential for T cell activation. These findings reveal organizing principles of the γδ TCR-CD3 complex, providing insights into the γδ TCR unique properties and facilitating immunotherapeutic interventions.
履歴
登録2024年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39368.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39368.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.087 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.139528 - 1.8479335
平均 (標準偏差)-0.0002897953 (±0.018925171)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 278.272 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39368_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39368_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)

全体名称: Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)
要素
  • 細胞: Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)

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超分子 #1: Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)

超分子名称: Extracellular domain of Vgamma5 Vdelta1 TCR (DeepEMhancer)
タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 567573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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