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- PDB-8rbs: Emiliania huxleyi virus 201 (EhV-201) asymmetrical unit of capsid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8rbs
タイトルEmiliania huxleyi virus 201 (EhV-201) asymmetrical unit of capsid proteins predicted by AlphaFold2 fitted into the cryo-EM density of EhV-201 virion composite map.
要素
  • Major capsid protein
  • Penton protein
キーワードVIRUS (ウイルス) / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / subtomogram averaging / EhV-201 / enveloped virus (エンベロープ (ウイルス)) / capsid (カプシド) / major capsid protein / composite map
機能・相同性
機能・相同性情報


カプシド / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid protein, N-terminal / Major capsid protein N-terminus / Major capsid protein, C-terminal / Major capsid protein, C-terminal domain superfamily / Large eukaryotic DNA virus major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Emiliania huxleyi virus 201 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18 Å
データ登録者Homola, M. / Buttner, C.R. / Fuzik, T. / Novacek, J. / Chaillet, M. / Forster, F. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, European Union, 2件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGX19-25982X チェコ
European Research Council (ERC)101043454European Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Structure and replication cycle of a virus infecting climate-modulating alga .
著者: Miroslav Homola / Carina R Büttner / Tibor Füzik / Pavel Křepelka / Radka Holbová / Jiří Nováček / Marten L Chaillet / Jakub Žák / Danyil Grybchuk / Friedrich Förster / William H ...著者: Miroslav Homola / Carina R Büttner / Tibor Füzik / Pavel Křepelka / Radka Holbová / Jiří Nováček / Marten L Chaillet / Jakub Žák / Danyil Grybchuk / Friedrich Förster / William H Wilson / Declan C Schroeder / Pavel Plevka /
要旨: The globally distributed marine alga has cooling effect on the Earth's climate. The population density of is restricted by viruses, including virus 201 (EhV-201). Despite the impact of viruses ...The globally distributed marine alga has cooling effect on the Earth's climate. The population density of is restricted by viruses, including virus 201 (EhV-201). Despite the impact of viruses on the climate, there is limited information about their structure and replication. Here, we show that the dsDNA genome inside the EhV-201 virion is protected by an inner membrane, capsid, and outer membrane. EhV-201 virions infect by using fivefold vertices to bind to and fuse the virus' inner membrane with the cell plasma membrane. Progeny virions assemble in the cytoplasm at the surface of endoplasmic reticulum-derived membrane segments. Genome packaging initiates synchronously with the capsid assembly and completes through an aperture in the forming capsid. The genome-filled capsids acquire an outer membrane by budding into intracellular vesicles. EhV-201 infection induces a loss of surface protective layers from cells, which enables the continuous release of virions by exocytosis.
履歴
登録2023年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2023年12月20日ID: 8PFN
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A1: Major capsid protein
A2: Major capsid protein
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J1: Major capsid protein
J2: Major capsid protein
J3: Major capsid protein
K: Penton protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,705,08685
ポリマ－4,705,08685
非ポリマー00
水0
1
A1: Major capsid protein
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H1: Major capsid protein
H2: Major capsid protein
H3: Major capsid protein
H4: Major capsid protein
H5: Major capsid protein
H6: Major capsid protein
H7: Major capsid protein
H8: Major capsid protein
H9: Major capsid protein
I1: Major capsid protein
I2: Major capsid protein
I3: Major capsid protein
I4: Major capsid protein
I5: Major capsid protein
I6: Major capsid protein
I7: Major capsid protein
I8: Major capsid protein
I9: Major capsid protein
J1: Major capsid protein
J2: Major capsid protein
J3: Major capsid protein
K: Penton protein
x 60


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
  • 282 MDa, 5100 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,305,1575100
ポリマ－282,305,1575100
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 ...
Major capsid protein


分子量: 55145.770 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: AlphaFold2 predicted structure. / 由来: (天然) Emiliania huxleyi virus 201 (ウイルス) / 参照: UniProt: G9E4T6
#2: タンパク質 Penton protein /


分子量: 72841.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: AlphaFold2 predicted structure. / 由来: (天然) Emiliania huxleyi virus 201 (ウイルス) / 参照: UniProt: Q4A2T2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Emiliania huxleyi virus 201 / タイプ: VIRUS
詳細: EhV-201 was propagated on a non-calcifying Emiliania huxleyi strain (CCPM 2090).
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Emiliania huxleyi virus 201 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Emiliania huxleyi CCMP1516 / 株: CCMP 2090
ウイルス殻
IDEntity assembly-ID名称直径 (nm)三角数 (T数)
11inner membrane
21capsidカプシド1990169
31outer membrane2110
緩衝液pH: 8
詳細: Sea salts (Sigma Aldrich - S9883) were dissolved in distilled water (40 g/L w/v), filtered through a 0.22 um filter, and pH adjusted to 8.
緩衝液成分単位: 40 / 名称: sea salt
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The viral sample was concentrated down to 1x10^10 plaque-forming units per ml (PFU ml^-1)
試料支持詳細: top side only / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K
詳細: Sample: 3.5 ul; Wait time: 10 s; Blot time: 3 s; Blot force: -2; Drain time: 0 s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 42000 X / 倍率（補正後）: 42000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Calibrated defocus min: 2000 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 77 K / 最低温度: 77 K
撮影平均露光時間: 1.5 sec. / 電子線照射量: 2.42 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 4323
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1emClarity1.5.3.11volume selection
2Warp1.0.9volume selection
3SerialEM4画像取得
5Warp1.0.9CTF補正
8UCSF ChimeraX1.5モデルフィッティング
11RELION4最終オイラー角割当
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3152 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection手法: template matching / Num. of tomograms: 131 / Num. of volumes extracted: 10240
Reference model: EhV-201 virion vertex reconstruction coming out of localized single particle reconstruction
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11G9E4T61AlphaFoldin silico model
21Q4A2T22AlphaFoldin silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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