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 | PDB:1OCOタンパク質名チトクロムc酸化酵素（酸化前、CO結合状態） 生物種ウシ 生物学的役割光合成では水から酸素を作り出すのに光のエネルギーを使っている。これとまったく逆の反応、すなわち酸素と水素から水を作り出す反応を触媒する酵素がある。この酵素はチトクロムｃ酸化酵素と呼ばれる酵素であり、細胞の呼吸における主要な酵素の一つである。 チトクロムc酸化酵素はミトコンドリアの膜内に同一サブユニット2つからなる2量体として存在し、原子数が約30000の巨大な酵素である。各サブユニットの主要な部分はほかの多くの膜蛋白質と同じく膜平面に垂直な長いαへリックスからなる。各サブユニットには2つのヘムグループが含まれていて、これらはその後水に変換される酸素を結合するのに使われる。 この酵素はミトコンドリア膜の片側からもう一方の側へと水素イオン（プロトン）を輸送するポンプのようなはたらきをする。また、膜のどちらの方向へもプロトン輸送をすることができる。このようなはたらきをするためには蛋白質内でポンプとして機能している化学基が一度に膜の片側からのみ接触可能になっていなくてはならない。蛋白質内の小さな構造変化によってこれが可能となっており、こういった変化を詳細に学ぶことは非常に重要なことなのである。 立体構造の特徴
ここでは一酸化炭素結合型のチトクロムc酸化酵素の構造を示す（リガンドが酸化された後の構造はPDB:2OCC参照）。ヘモグロビンやミオグロビンのようなほかの酸素結合蛋白質からも知られているように、一酸化炭素は酸素よりもヘムグループに対する親和性が強いために強力な毒性を持つ。 タンパク質構造データバンク(PDB)参考文献原論文
その他
著者：Arno Paehler 訳者：前田 将司 |
