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- PDB-2hil: Structure of the Neisseria gonorrhoeae Type IV pilus filament fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hil
タイトルStructure of the Neisseria gonorrhoeae Type IV pilus filament from x-ray crystallography and electron cryomicroscopy
要素Fimbrial protein
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / TYPE IV PILI (性繊毛) / virulence factors / DNA binding protein (DNA結合タンパク質) / natural transformation / antigenic variation
機能・相同性
機能・相同性情報


性繊毛 / 細胞接着 / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORIC ACID MONO-(2-AMINO-ETHYL) ESTER / Type IV major pilin protein PilE1
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å
データ登録者Craig, L. / Volkmann, N. / Egelman, E.H. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2006
タイトル: Type IV pilus structure by cryo-electron microscopy and crystallography: implications for pilus assembly and functions.
著者: Lisa Craig / Niels Volkmann / Andrew S Arvai / Michael E Pique / Mark Yeager / Edward H Egelman / John A Tainer /
要旨: Type IV pili (T4P) are long, thin, flexible filaments on bacteria that undergo assembly-disassembly from inner membrane pilin subunits and exhibit astonishing multifunctionality. Neisseria ...Type IV pili (T4P) are long, thin, flexible filaments on bacteria that undergo assembly-disassembly from inner membrane pilin subunits and exhibit astonishing multifunctionality. Neisseria gonorrhoeae (gonococcal or GC) T4P are prototypic virulence factors and immune targets for increasingly antibiotic-resistant human pathogens, yet detailed structures are unavailable for any T4P. Here, we determined a detailed experimental GC-T4P structure by quantitative fitting of a 2.3 A full-length pilin crystal structure into a 12.5 A resolution native GC-T4P reconstruction solved by cryo-electron microscopy (cryo-EM) and iterative helical real space reconstruction. Spiraling three-helix bundles form the filament core, anchor the globular heads, and provide strength and flexibility. Protruding hypervariable loops and posttranslational modifications in the globular head shield conserved functional residues in pronounced grooves, creating a surprisingly corrugated pilus surface. These results clarify T4P multifunctionality and assembly-disassembly while suggesting unified assembly mechanisms for T4P, archaeal flagella, and type II secretion system filaments.
履歴
登録2006年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1236
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1236
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fimbrial protein
B: Fimbrial protein
C: Fimbrial protein
D: Fimbrial protein
E: Fimbrial protein
F: Fimbrial protein
G: Fimbrial protein
H: Fimbrial protein
I: Fimbrial protein
J: Fimbrial protein
K: Fimbrial protein
L: Fimbrial protein
M: Fimbrial protein
N: Fimbrial protein
O: Fimbrial protein
P: Fimbrial protein
Q: Fimbrial protein
R: Fimbrial protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,96754
ポリマ－309,78918
非ポリマー10,17836
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Fimbrial protein / Pilin / MS11 antigen


分子量: 17210.494 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 参照: UniProt: P02974
#2: 多糖
alpha-D-galactopyranose-(1-3)-2,4-bisacetamido-2,4-dideoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpa1-3DGlcpNAc[4NAc]b1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O_4*NCC/3=O][a2112h-1a_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc4NAc]{[(3+1)][a-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-OPE / PHOSPHORIC ACID MONO-(2-AMINO-ETHYL) ESTER / COLAMINE PHOSPHORIC ACID / ホスホエタノ-ルアミン / エタノールアミンリン酸


分子量: 141.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H8NO4P
配列の詳細ACCORDING TO AUTHORS THE RESIDUES HAVE BEEN CONFIRMED BY SEQUENCING THE PILE GENE THAT ENCODES THE ...ACCORDING TO AUTHORS THE RESIDUES HAVE BEEN CONFIRMED BY SEQUENCING THE PILE GENE THAT ENCODES THE GC PILIN SUBUNIT

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: N. gonorrhoeae Type IV pili / タイプ: COMPLEX
詳細: native pili were sheared from N. gonorrhoeae cells and purified by successive rounds of precipitation in neutral pH buffer, which causes the filaments to aggregate, followed by resuspension in high pH buffer
緩衝液名称: 50 mM CHES / pH: 9.5 / 詳細: 50 mM CHES
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holey carbon grids, glow discharged with amyl amine
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: 5 ul of sample were applied to grids for 1 minute, blotted for 2.5 seconds then plunge-frozen in liquid ethane using an FEI Vitrobot

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2004年6月23日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
試料ホルダ温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 12
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CoAnモデルフィッティング
2IHRSR３次元再構成
CTF補正詳細: Wiener filter
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 12.5 Å / 粒子像の数: 25000 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.23676682 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.23676682 Å / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: real-space density correlation coefficient / 詳細: METHOD--CoAn REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 2HI2

2hi2

精密化最高解像度: 12.5 Å
詳細: The GC pilus filament structure was built by computationally fitting a single GC pilin subunit (2HI2.pdb) into a cryoEM density map of the pilus filament (EMDB code xxx) using the program ...詳細: The GC pilus filament structure was built by computationally fitting a single GC pilin subunit (2HI2.pdb) into a cryoEM density map of the pilus filament (EMDB code xxx) using the program CoAn (Volkmann and Hanein, J. Struct. Biol., 125, 176-184, 1999), and then applying the symmetry operators defined by the cryoEM reconstruction (10.5 Angstrom rise and a 100.8 degree azimuthal rotation, Craig et al., Mol. Cell xxx, yyy, 2006) to the subunit.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21726 0 648 0 22374
NMR software名称: CoAn / 分類: 精密化
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: The GC pilus filament structure was built by computationally fitting a single GC pilin subunit (2HI2.pdb) into a cryoEM density map of the pilus filament (EMDB code xxx) using the program ...詳細: The GC pilus filament structure was built by computationally fitting a single GC pilin subunit (2HI2.pdb) into a cryoEM density map of the pilus filament (EMDB code xxx) using the program CoAn (Volkmann and Hanein, J. Struct. Biol., 125, 176-184, 1999), and then applying the symmetry operators defined by the cryoEM reconstruction (10.5 Angstrom rise and a 100.8 degree azimuthal rotation, Craig et al., Mol. Cell xxx, yyy, 2006) to the subunit.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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