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- PDB-2c7e: REVISED ATOMIC STRUCTURE FITTING INTO A GROEL(D398A)-ATP7 CRYO-EM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c7e
タイトルREVISED ATOMIC STRUCTURE FITTING INTO A GROEL(D398A)-ATP7 CRYO-EM MAP (EMD 1047)
要素60 KDA CHAPERONIN
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / ATP-BINDING / CHAPERONE (シャペロン) / CHAPERONIN / D398A / HP60 CLASS / CELL DIVISION (細胞分裂) / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Chaperonin GroEL / Chaperonin GroEL
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.9 Å
データ登録者Ranson, N.A. / Farr, G.W. / Roseman, A.M. / Gowen, B. / Fenton, W.A. / Horwich, A.L. / Saibil, H.R.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2001
タイトル: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy.
著者: N A Ranson / G W Farr / A M Roseman / B Gowen / W A Fenton / A L Horwich / H R Saibil /
要旨: The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously ...The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously discharging the previous folding chamber from the opposite ring. The GroEL-ATP structure, determined by cryo-EM and atomic structure fitting, shows that the intermediate domains rotate downward, switching their intersubunit salt bridge contacts from substrate binding to ATP binding domains. These observations, together with the effects of ATP binding to a GroEL-GroES-ADP complex, suggest structural models for the ATP-induced reduction in affinity for polypeptide and for cooperativity. The model for cooperativity, based on switching of intersubunit salt bridge interactions around the GroEL ring, may provide general insight into cooperativity in other ring complexes and molecular machines.
履歴
登録2005年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2006年2月16日ID: 1GR6
改定 1.02006年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / refine / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.ls_d_res_high / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 KDA CHAPERONIN
B: 60 KDA CHAPERONIN
C: 60 KDA CHAPERONIN
D: 60 KDA CHAPERONIN
E: 60 KDA CHAPERONIN
F: 60 KDA CHAPERONIN
G: 60 KDA CHAPERONIN
H: 60 KDA CHAPERONIN
I: 60 KDA CHAPERONIN
J: 60 KDA CHAPERONIN
K: 60 KDA CHAPERONIN
L: 60 KDA CHAPERONIN
M: 60 KDA CHAPERONIN
N: 60 KDA CHAPERONIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)804,63235
ポリマ－800,63814
非ポリマー3,99421
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
60 KDA CHAPERONIN / GROEL / PROTEIN CPN60 / GROEL PROTEIN


分子量: 57188.410 Da / 分子数: 14 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06139, UniProt: P0A6F5*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GROEL IS A HOMOOLIGOMER OF FOURTEEN SUBUNITS ARRANGED IN A DOUBLE RING STRUCTURE. ENGINEERED ...GROEL IS A HOMOOLIGOMER OF FOURTEEN SUBUNITS ARRANGED IN A DOUBLE RING STRUCTURE. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN M, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN M, ALA 125 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN N, ARG 12 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN N, ALA 125 TO VAL MUTATIONS ARE IN FITTED COORDINATES NOT THE MOLECULE WHICH GENERATED THE EM MAP WHICH WAS GROEL(D398A)
配列の詳細MET 1 IN ALL CHAINS HAS BEEN POST-TRANSLATIONALLY REMOVED.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GROEL(D398A)-ATP / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 38000 X / 倍率（補正後）: 37604 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 160
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1DockEMモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: FULL CORRECTION ON 2D CLASS AVERAGES
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING-BASED ANGULAR REFINEMENT AND ITERATIVE ALGEBRAIC RECONSTRUCTION IN SPIDER
解像度: 14.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 6404 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.86 Å
詳細: RIGID BODY FITTING IN URO, AFTER A 4 PER CENT MAGNIFICATION CORRECTION BEING APPLIED TO THE EM MAP. THIS SUBMISSION REPLACES PREVIOUS ENTRY 1GR6
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION USING DOCKEM
精密化最高解像度: 14.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数53970 0 231 42 54243

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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