[日本語] English
万見
- PDB-1tge: The structure of immature Dengue virus at 12.5 angstrom -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tge
タイトルThe structure of immature Dengue virus at 12.5 angstrom
要素envelope glycoprotein
キーワードVIRUS (ウイルス) / flavivirus / dengue immature virus / prM particle / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


フラビビリン / serine-type peptidase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / ヘリカーゼ ...フラビビリン / serine-type peptidase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / virion membrane / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 ...Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Peptidase S1, PA clan / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å
データ登録者Zhang, Y. / Zhang, W. / Ogata, S. / Clements, D. / Strauss, J.H. / Baker, T.S. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Conformational changes of the flavivirus E glycoprotein.
著者: Ying Zhang / Wei Zhang / Steven Ogata / David Clements / James H Strauss / Timothy S Baker / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Dengue virus, a member of the Flaviviridae family, has a surface composed of 180 copies each of the envelope (E) glycoprotein and the membrane (M) protein. The crystal structure of an N-terminal ...Dengue virus, a member of the Flaviviridae family, has a surface composed of 180 copies each of the envelope (E) glycoprotein and the membrane (M) protein. The crystal structure of an N-terminal fragment of E has been determined and compared with a previously described structure. The primary difference between these structures is a 10 degrees rotation about a hinge relating the fusion domain DII to domains DI and DIII. These two rigid body components were used for independent fitting of E into the cryo-electron microscopy maps of both immature and mature dengue viruses. The fitted E structures in these two particles showed a difference of 27 degrees between the two components. Comparison of the E structure in its postfusion state with that in the immature and mature virions shows a rotation approximately around the same hinge. Flexibility of E is apparently a functional requirement for assembly and infection of flaviviruses.
履歴
登録2004年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE AUTHORS SUBMITTED COORDINATES FOR CA ATOMS ONLY.

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5422
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,6293
ポリマ－131,6293
非ポリマー00
水0
1
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,897,759180
ポリマ－7,897,759180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 658 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)658,14715
ポリマ－658,14715
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: envelope glycoprotein
B: envelope glycoprotein
C: envelope glycoprotein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 790 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)789,77618
ポリマ－789,77618
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 envelope glycoprotein / E glycoprotein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43876.441 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
属: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / 株: PR159/S1 / 参照: UniProt: P27914

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Dengue-2 immature particle / タイプ: VIRUS
詳細: The samples were produced by adding ammonium chloride to the media in the late infection stage
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（補正後）: 33000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3640 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1662 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMfitモデルフィッティング
2POR３次元再構成Ji et al 2003
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: See primary citation / 解像度: 12.5 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--see primary citation
原子モデル構築PDB-ID: 1TG8

1tg8


Accession code: 1TG8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1170 0 0 0 1170

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る