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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tg8 | |||||||||
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タイトル | The structure of Dengue virus E glycoprotein | |||||||||
要素 | envelope glycoprotein | |||||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Flavivirus E conformation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 フラビビリン / serine-type peptidase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / ヘリカーゼ ...フラビビリン / serine-type peptidase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / virion membrane / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang, Y. / Zhang, W. / Ogata, S. / Clements, D. / Strauss, J.H. / Baker, T.S. / Rossmann, M.G. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2004 タイトル: Conformational changes of the flavivirus E glycoprotein. 著者: Ying Zhang / Wei Zhang / Steven Ogata / David Clements / James H Strauss / Timothy S Baker / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann / 要旨: Dengue virus, a member of the Flaviviridae family, has a surface composed of 180 copies each of the envelope (E) glycoprotein and the membrane (M) protein. The crystal structure of an N-terminal ...Dengue virus, a member of the Flaviviridae family, has a surface composed of 180 copies each of the envelope (E) glycoprotein and the membrane (M) protein. The crystal structure of an N-terminal fragment of E has been determined and compared with a previously described structure. The primary difference between these structures is a 10 degrees rotation about a hinge relating the fusion domain DII to domains DI and DIII. These two rigid body components were used for independent fitting of E into the cryo-electron microscopy maps of both immature and mature dengue viruses. The fitted E structures in these two particles showed a difference of 27 degrees between the two components. Comparison of the E structure in its postfusion state with that in the immature and mature virions shows a rotation approximately around the same hinge. Flexibility of E is apparently a functional requirement for assembly and infection of flaviviruses. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1tg8.cif.gz | 91.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1tg8.ent.gz | 72.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1tg8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tg/1tg8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tg/1tg8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43863.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) 属: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / 株: 2 / 細胞株 (発現宿主): Schneider 2 cells 発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P27914 | ||
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#2: 糖 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 4000, NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 13368 / Num. obs: 13020 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.71 Å / % possible all: 66.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.61→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.61→50 Å
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