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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gru | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF GROES-ADP7-GROEL-ATP7 COMPLEX BY CRYO-EM | ||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE (シャペロン) / CHAPERONIN / HSP60 / GROEL-GROES / MOLECULAR CHAPERONE (シャペロン) / ADP (アデノシン二リン酸) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.5 Å | ||||||
データ登録者 | Ranson, N.A. / Farr, G.W. / Roseman, A.M. / Gowen, B. / Fenton, W.A. / Horwich, A.L. / Saibil, H.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2001 タイトル: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy. 著者: N A Ranson / G W Farr / A M Roseman / B Gowen / W A Fenton / A L Horwich / H R Saibil / 要旨: The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously ...The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously discharging the previous folding chamber from the opposite ring. The GroEL-ATP structure, determined by cryo-EM and atomic structure fitting, shows that the intermediate domains rotate downward, switching their intersubunit salt bridge contacts from substrate binding to ATP binding domains. These observations, together with the effects of ATP binding to a GroEL-GroES-ADP complex, suggest structural models for the ATP-induced reduction in affinity for polypeptide and for cooperativity. The model for cooperativity, based on switching of intersubunit salt bridge interactions around the GroEL ring, may provide general insight into cooperativity in other ring complexes and molecular machines. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gru.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1gru.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gru.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/1gru ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/1gru | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P06139, UniProt: P0A6F5*PLUS #2: タンパク質 | 分子量: 10400.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P05380, UniProt: P0A6F9*PLUS 構成要素の詳細 | CRYO-EM MAP OF GROEL-GROES COMPLEX WITH ADP IN THE (CIS)RING WITH GROES BOUND AND ATP IN THE OPEN ...CRYO-EM MAP OF GROEL-GROES COMPLEX WITH ADP IN THE (CIS)RING WITH GROES BOUND AND ATP IN THE OPEN (TRANS) RING. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: GROEL (C7) / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: HEPES / pH: 7.5 / 詳細: HEPES |
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
結晶化 | *PLUS 手法: cryo-electron microscopy |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年7月1日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 900 nm |
試料ホルダ | 温度: 95 K / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CLASS AVERAGES | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C7 (7回回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: MODEL BASED ANGULAR REFINEMENT / 解像度: 12.5 Å / 粒子像の数: 1448 / ピクセルサイズ(公称値): 2.8 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.8 Å 詳細: ATOMIC COORDINATES FROM 1AON FITTED BY HAND. CIS RING FITTED WHOLE. TRANS EQUATORIAL AND INTERMEDIATE DOMAINS ALSO FITTED AS 7MER. A SINGLE TRANS APICAL WAS FITTED BY HAND AND THEN THE OTHER ...詳細: ATOMIC COORDINATES FROM 1AON FITTED BY HAND. CIS RING FITTED WHOLE. TRANS EQUATORIAL AND INTERMEDIATE DOMAINS ALSO FITTED AS 7MER. A SINGLE TRANS APICAL WAS FITTED BY HAND AND THEN THE OTHER 6 POSITIONS CREATED FROM SYMMETRY. 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--BY HAND REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1GRU Accession code: 1GRU / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 12.5 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 12.5 Å
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