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- EMDB-19499: Structure of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin (... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19499
タイトルStructure of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin (ring complex) at a resolution of 6.3 Angstrom
マップデータSharpened cryo-EM density map of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin-S71M
試料
  • 複合体: Actin-formin-profilin ring complex: the phalloidin-stabilized F-actin barbed end bound by dimeric-Cdc12 and profilin-S71M.
    • 複合体: Actin filamentマイクロフィラメント
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processedアクチン
    • 複合体: Dimeric FH1FH2 domain of S. Pombe Cdc12
      • タンパク質・ペプチド: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cell division control protein 12
    • 複合体: Profilin-1-S29C/S71M
      • タンパク質・ペプチド: Profilin-1プロフィリン
    • 複合体: Phalloidin
      • タンパク質・ペプチド: Phalloidin (Amanita phalloides)
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩
キーワードactin (アクチン) / formin / Cdc12 / profilin (プロフィリン) / actin assembly (アクチン) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


F-bar domain binding / protein localization to mitotic actomyosin contractile ring / medial cortical node / mitotic actomyosin contractile ring, proximal layer / mitotic actomyosin contractile ring / MGMT-mediated DNA damage reversal / medial cortex / mitotic actomyosin contractile ring assembly / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity ...F-bar domain binding / protein localization to mitotic actomyosin contractile ring / medial cortical node / mitotic actomyosin contractile ring, proximal layer / mitotic actomyosin contractile ring / MGMT-mediated DNA damage reversal / medial cortex / mitotic actomyosin contractile ring assembly / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / positive regulation of norepinephrine uptake / synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / cellular response to cytochalasin B / DNA-methyltransferase activity / bBAF complex / npBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / regulation of transepithelial transport / brahma complex / nBAF complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / morphogenesis of a polarized epithelium / GBAF complex / positive regulation of actin filament bundle assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament polymerization / protein localization to adherens junction / Formation of annular gap junctions / regulation of G0 to G1 transition / dense body / Gap junction degradation / Tat protein binding / DNA alkylation repair / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of actin filament polymerization / regulation of double-strand break repair / DNA ligation / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / apical protein localization / mating projection tip / barbed-end actin filament capping / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / positive regulation of ATP-dependent activity / PCP/CE pathway / proline-rich region binding / 密着結合 / positive regulation of ruffle assembly / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / SWI/SNF complex / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of stress fiber assembly / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / cell division site / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cortical cytoskeleton / positive regulation of epithelial cell migration / nitric-oxide synthase binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Recycling pathway of L1 / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / actin filament bundle assembly / negative regulation of cell differentiation / 刷子縁 / kinesin binding / ヘルト萼状シナプス / actin monomer binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of myoblast differentiation / regulation of protein localization to plasma membrane / EPHB-mediated forward signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / substantia nigra development / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / 軸索誘導 / negative regulation of protein binding / neural tube closure / 運動性
類似検索 - 分子機能
Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Profilin1/2/3, vertebrate / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain ...Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Profilin1/2/3, vertebrate / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / : / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Profilin conserved site / Profilin signature. / プロフィリン / プロフィリン / プロフィリン / Profilin superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Profilin-1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Actin, cytoplasmic 1 / Cell division control protein 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.25 Å
データ登録者Oosterheert W / Boiero Sanders M / Funk J / Prumbaum D / Raunser S / Bieling P
資金援助 ドイツ, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Molecular mechanism of actin filament elongation by formins.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Johanna Funk / Daniel Prumbaum / Stefan Raunser / Peter Bieling /
要旨: Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action ...Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action remain unclear. In this work, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of F-actin barbed ends bound by three distinct formins, revealing a common asymmetric formin conformation imposed by the filament. Formation of new intersubunit contacts during actin polymerization sterically displaces formin and triggers its translocation. This "undock-and-lock" mechanism explains how actin-filament growth is coordinated with formin movement. Filament elongation speeds are controlled by the positioning and stability of actin-formin interfaces, which distinguish fast and slow formins. Furthermore, we provide a structure of the actin-formin-profilin ring complex, which resolves how profilin is rapidly released from the barbed end during filament elongation.
履歴
登録2024年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月10日-
マップ公開2024年4月10日-
更新2024年4月24日-
現状2024年4月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19499.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19499.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened cryo-EM density map of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin-S71M
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.269
最小 - 最大-0.34002793 - 1.1353394
平均 (標準偏差)0.0010241653 (±0.033909105)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 422.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19499_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: 3D-refined, unsharpened cryo-EM density map of the F-actin...

ファイルemd_19499_additional_1.map
注釈3D-refined, unsharpened cryo-EM density map of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin-S71M
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map 2 of the F-actin barbed...

ファイルemd_19499_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map 2 of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin-S71M
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half map 1 of the F-actin barbed...

ファイルemd_19499_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map 1 of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin-S71M
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Actin-formin-profilin ring complex: the phalloidin-stabilized F-a...

全体名称: Actin-formin-profilin ring complex: the phalloidin-stabilized F-actin barbed end bound by dimeric-Cdc12 and profilin-S71M.
要素
  • 複合体: Actin-formin-profilin ring complex: the phalloidin-stabilized F-actin barbed end bound by dimeric-Cdc12 and profilin-S71M.
    • 複合体: Actin filamentマイクロフィラメント
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processedアクチン
    • 複合体: Dimeric FH1FH2 domain of S. Pombe Cdc12
      • タンパク質・ペプチド: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cell division control protein 12
    • 複合体: Profilin-1-S29C/S71M
      • タンパク質・ペプチド: Profilin-1プロフィリン
    • 複合体: Phalloidin
      • タンパク質・ペプチド: Phalloidin (Amanita phalloides)
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHATE IONリン酸塩

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超分子 #1: Actin-formin-profilin ring complex: the phalloidin-stabilized F-a...

超分子名称: Actin-formin-profilin ring complex: the phalloidin-stabilized F-actin barbed end bound by dimeric-Cdc12 and profilin-S71M.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Human beta-actin, human profilin1-S29C/S71M and S. Pombe Cdc12 were purified separately, phalloidin (from Amanita phalloides) was bought from sigma. All components were mixed to assemble the ...詳細: Human beta-actin, human profilin1-S29C/S71M and S. Pombe Cdc12 were purified separately, phalloidin (from Amanita phalloides) was bought from sigma. All components were mixed to assemble the complex prior to cryo-EM grid preparation.

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超分子 #2: Actin filament

超分子名称: Actin filament / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Dimeric FH1FH2 domain of S. Pombe Cdc12

超分子名称: Dimeric FH1FH2 domain of S. Pombe Cdc12 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)

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超分子 #4: Profilin-1-S29C/S71M

超分子名称: Profilin-1-S29C/S71M / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: Phalloidin

超分子名称: Phalloidin / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 / 詳細: Stabilizes the actin filament.
由来(天然)生物種: Amanita phalloides (タマゴテングタケ)

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed

分子名称: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Cytoplasmic beta-actin was recombinantly purified from BTI-Tnao38 cells.
コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.632422 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV ...文字列:
DDDIAALVVD NGSGMCKAGF AGDDAPRAVF PSIVGRPRHQ GVMVGMGQKD SYVGDEAQSK RGILTLKYPI E(HIC)GIVT NWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGD GV THTVPIYEGY ALPHAILRLD LAGRDLTDYL MKILTERGYS FTTTAEREIV RDIKEKLCYV ALDFEQEMAT AASSSSLE K SYELPDGQVI TIGNERFRCP EALFQPSFLG MESAGIHETT FNSIMKCDVD IRKDLYANTV LSGGTTMYPG IADRMQKEI TALAPSTMKI KIIAPPERKY SVWIGGSILA SLSTFQQMWI SKQEYDESGP SIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 1

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分子 #2: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cell division ...

分子名称: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase,Cell division control protein 12
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Cdc12(FH1FH2) was purified recombinantly from E. coli with a N-terminal snap-tag.
コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
分子量理論値: 77.88882 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GAMADKDCEM KRTTLDSPLG KLELSGCEQG LHEIKLLGKG TSAADAVEVP APAAVLGGPE PLMQATAWLN AYFHQPEAIE EFPVPALHH PVFQQESFTR QVLWKLLKVV KFGEVISYQQ LAALAGNPAA TAAVKTALSG NPVPILIPCH RVVSSSGAVG G YEGGLAVK ...文字列:
GAMADKDCEM KRTTLDSPLG KLELSGCEQG LHEIKLLGKG TSAADAVEVP APAAVLGGPE PLMQATAWLN AYFHQPEAIE EFPVPALHH PVFQQESFTR QVLWKLLKVV KFGEVISYQQ LAALAGNPAA TAAVKTALSG NPVPILIPCH RVVSSSGAVG G YEGGLAVK EWLLAHEGHR LGKPGLGPAG IGAPGSNNSK ITNFDIPNDA TSLPTIITHP TPPPPPPLPV KTSLNTFSHP DS VNIVAND TSVAGVMPAF PPPPPPPPPL VSAAGGKFVS PAVSNNISKD DLHKTTGLTR RPTRRLKQMH WEKLNSGLEF TFW TGPSDE ANKILETLHT SGVLDELDES FAMKEAKTLV KKTCARTDYM SSELQKLFGI HFHKLSHKNP NEIIRMILHC DDSM NECVE FLSSDKVLNQ PKLKADLEPY RIDWANGGDL VNSEKDASEL SRWDYLYVRL IVDLGGYWNQ RMNALKVKNI IETNY ENLV RQTKLIGRAA LELRDSKVFK GLLYLILYLG NYMNDYVRQA KGFAIGSLQR LPLIKNANNT KSLLHILDIT IRKHFP QFD NFSPELSTVT EAAKLNIEAI EQECSELIRG CQNLQIDCDS GALSDPTVFH PDDKILSVIL PWLMEGTKKM DFLKEHL RT MNTTLNNAMR YFGEQPNDPN SKNLFFKRVD SFIIDYSKAR SDNLKSEEEE ASQHRRLNLV N

UniProtKB: Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase, Cell division control protein 12

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分子 #3: Phalloidin (Amanita phalloides)

分子名称: Phalloidin (Amanita phalloides) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Phalloidin was bought from sigma. / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
分子量理論値: 808.899 Da
配列文字列:
W(EEP)A(DTH)C(HYP)A

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分子 #4: Profilin-1

分子名称: Profilin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.000207 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AGWNAYIDNL MADGTCQDAA IVGYKDSPCV WAAVPGKTFV NITPAEVGVL VGKDRSSFYV NGLTLGGQKC MVIRDSLLQD GEFSMDLRT KSTGGAPTFN VTVTKTDKTL VLLMGKEGVH GGLINKKCYE MASHLRRSQY

UniProtKB: Profilin-1

+
分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #7: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.1
構成要素:
濃度名称式
10.0 mMHEPES
100.0 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
2.0 mMmagnesium chlorideMgCl2
1.0 mMEGTA
0.5 mMTCEP

詳細: 1xKMEH (10 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM TCEP)
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 286 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 seconds, force 0..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
特殊光学系球面収差補正装置: Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) with an in-column Cs-corrector.
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV / 詳細: Gatan energy filter.
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
詳細300 kV Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) with an in-column Cs-corrector.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5287 / 平均電子線量: 63.3 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1963686 / 詳細: Particles picked using SPHIRE-crYOLO.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

19496


詳細: Reconstruction of Cdc12 bound to the phalloidin-stabilized F-actin barbed end, in the absence of profilin.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1)
詳細: Masked 3D classification without image alignment in CryoSPARC (5 classes, target resolution 7 Angstrom, initialization mode simple).
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.2.1) / 使用した粒子像数: 29092
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

8rtt

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelactin-Cdc12-phalloidin model

2pav

source_name: PDB, initial_model_type: experimental modelprofilin model
詳細Refinement performed using phenix real-space refine
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8rty:
Structure of the F-actin barbed end bound by Cdc12 and profilin (ring complex) at a resolution of 6.3 Angstrom

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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