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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1042 | |||||||||
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タイトル | ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy. | |||||||||
マップデータ | This is a map of the E. coli chaperonin GroEL determined by cryo EM, with no added ligands. | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein refolding / 細胞周期 / 細胞分裂 / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Saibil HR | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2001 タイトル: ATP-bound states of GroEL captured by cryo-electron microscopy. 著者: N A Ranson / G W Farr / A M Roseman / B Gowen / W A Fenton / A L Horwich / H R Saibil / 要旨: The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously ...The chaperonin GroEL drives its protein-folding cycle by cooperatively binding ATP to one of its two rings, priming that ring to become folding-active upon GroES binding, while simultaneously discharging the previous folding chamber from the opposite ring. The GroEL-ATP structure, determined by cryo-EM and atomic structure fitting, shows that the intermediate domains rotate downward, switching their intersubunit salt bridge contacts from substrate binding to ATP binding domains. These observations, together with the effects of ATP binding to a GroEL-GroES-ADP complex, suggest structural models for the ATP-induced reduction in affinity for polypeptide and for cooperativity. The model for cooperativity, based on switching of intersubunit salt bridge interactions around the GroEL ring, may provide general insight into cooperativity in other ring complexes and molecular machines. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1042.map.gz | 7.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1042-v30.xml emd-1042.xml | 9.9 KB 9.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1042.gif | 35.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1042 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1042 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is a map of the E. coli chaperonin GroEL determined by cryo EM, with no added ligands. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.73984 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : GroEL chaperonin, unliganded
全体 | 名称: GroEL chaperonin, unliganded |
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要素 |
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-超分子 #1000: GroEL chaperonin, unliganded
超分子 | 名称: GroEL chaperonin, unliganded / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 14-mer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa |
-分子 #1: GroEL
分子 | 名称: GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Chaperonin / コピー数: 14 / 集合状態: 14-mer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞: E. coli |
分子量 | 実験値: 800 KDa / 理論値: 800 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.8 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 12.5 mM HEPES, 5 mM KCl, 5 mM MgCl2 |
グリッド | 詳細: holey carbon film |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: self-made / 手法: Blot for 1 second before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG/ST |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 40220 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
温度 | 平均: 105 K |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8 |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: CTF multiplication and merging of 2D averages |
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最終 角度割当 | 詳細: Full coverage around a single axis, using mainly side views |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 詳細: Filtered back projection / 使用した粒子像数: 8728 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: 1der |
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ソフトウェア | 名称: DockEM |
詳細 | Protocol: Rigid body. Manual fitting of the 3 domains of a subunit as rigid bodies using O, followed by refinement with DockEM |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
得られたモデル | PDB-1gr5: |
-原子モデル構築 2
詳細 | pdb entry of the same structure |
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得られたモデル | PDB-1gr5: |