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万見
- PDB-8wuc: Cryo-EM structure of H. thermoluteolus GroEL-GroES2 football complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wuc
タイトルCryo-EM structure of H. thermoluteolus GroEL-GroES2 football complex
要素
  • Chaperonin GroEL
  • Co-chaperonin GroES
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Chaperonin / ATPase (ATPアーゼ) / protein folding (フォールディング)
機能・相同性
機能・相同性情報


chaperonin ATPase / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein refolding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Co-chaperonin GroES / Chaperonin GroEL
類似検索 - 構成要素
生物種Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Liao, Z. / Gopalasingam, C.C. / Kameya, M. / Gerle, C. / Shigematsu, H. / Ishii, M. / Arakawa, T. / Fushinobu, S.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H00322 日本
Japan Science and TechnologyJPMJSP2108 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural insights into thermophilic chaperonin complexes.
著者: Zengwei Liao / Chai C Gopalasingam / Masafumi Kameya / Christoph Gerle / Hideki Shigematsu / Masaharu Ishii / Takatoshi Arakawa / Shinya Fushinobu /
要旨: Group I chaperonins are dual heptamer protein complexes that play significant roles in protein homeostasis. The structure and function of the Escherichia coli chaperonin are well characterized. ...Group I chaperonins are dual heptamer protein complexes that play significant roles in protein homeostasis. The structure and function of the Escherichia coli chaperonin are well characterized. However, the dynamic properties of chaperonins, such as large ATPase-dependent conformational changes by binding of lid-like co-chaperonin GroES, have made structural analyses challenging, and our understanding of these changes during the turnover of chaperonin complex formation is limited. In this study, we used single-particle cryogenic electron microscopy to investigate the structures of GroES-bound chaperonin complexes from the thermophilic hydrogen-oxidizing bacteria Hydrogenophilus thermoluteolus and Hydrogenobacter thermophilus in the presence of ATP and AMP-PNP. We captured the structure of an intermediate state chaperonin complex, designated as an asymmetric football-shaped complex, and performed analyses to decipher the dynamic structural variations. Our structural analyses of inter- and intra-subunit communications revealed a unique mechanism of complex formation through the binding of a second GroES to a bullet-shaped complex.
履歴
登録2023年10月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperonin GroEL
a: Co-chaperonin GroES
B: Chaperonin GroEL
b: Co-chaperonin GroES
C: Chaperonin GroEL
c: Co-chaperonin GroES
D: Chaperonin GroEL
d: Co-chaperonin GroES
E: Chaperonin GroEL
e: Co-chaperonin GroES
F: Chaperonin GroEL
f: Co-chaperonin GroES
G: Chaperonin GroEL
g: Co-chaperonin GroES
H: Chaperonin GroEL
h: Co-chaperonin GroES
I: Chaperonin GroEL
i: Co-chaperonin GroES
J: Chaperonin GroEL
j: Co-chaperonin GroES
K: Chaperonin GroEL
k: Co-chaperonin GroES
L: Chaperonin GroEL
l: Co-chaperonin GroES
M: Chaperonin GroEL
m: Co-chaperonin GroES
N: Chaperonin GroEL
n: Co-chaperonin GroES
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)934,60756
ポリマ－928,28628
非ポリマー6,32128
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Chaperonin GroEL / 60 kDa chaperonin / Chaperonin-60 / Cpn60


分子量: 56081.340 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
株: TH-1 / 参照: UniProt: A0A2Z6DW38, chaperonin ATPase
#2: タンパク質
Co-chaperonin GroES / 10 kDa chaperonin / Chaperonin-10 / Cpn10


分子量: 10224.831 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
株: TH-1 / 遺伝子: groES, groS, HPTL_0309 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2Z6DVV7
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1H. thermoluteolus GroEL-GroES2 football complex bound with ADP-Mg2+COMPLEX6.76 mg/mL native GroEL was mixed with 3.7 mg/mL recombinant GroES followed by addition of 2 mM ATP in imaging buffer supplemented by detergents (0.1% 3-((3-cholamidopropyl) dimethylammonio)-1-propanesulfonate (CHAPS), 0.05% n-Octyl-beta-D-glucopyranoside)#1-#20MULTIPLE SOURCES
2H. thermoluteolus GroELCOMPLEX#11NATURAL
3H. thermoluteolus GroESCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
11954 kDa/nmNO
21808 kDa/nmNO
3173 kDa/nmNO
由来(天然)生物種: Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア) / 株: TH-1
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / プラスミド: pET 23a
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2100 mMPotassium chlorideKCl1
35 mMMagnesium chlorideMgCl21
42 mMAdenosine triphosphateアデノシン三リン酸1
50.1 %3-((3-cholamidopropyl) dimethylammonio)-1-propanesulfonate1
60.05 %n-Octyl-beta-D-glucopyranoside1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Grids were freshly treated using Gatan Solarus II / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: Blot force 0, blot time 8 s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 120000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 4.95 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1233

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
12RELION4分類
13cryoSPARC4.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103957 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00465912
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64988984
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.4719394
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04310668
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00311578

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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