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- PDB-8kgs: Structure of African swine fever virus topoisomerase II in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kgs
タイトルStructure of African swine fever virus topoisomerase II in complex with dsDNA
要素DNA topoisomerase 2DNAトポイソメラーゼ
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / topo 2
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / host cell cytoplasm / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site ...DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA topoisomerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.603 Å
データ登録者Cong, J. / Xin, Y. / Li, X. / Chen, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of African swine fever virus topoisomerase II in complex with dsDNA
著者: Jingyuan, C. / Yuhui, X. / Xuemei, L. / Chen, Y.
履歴
登録2023年8月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0503
ポリマ－49,5191
非ポリマー5312
水2,180121
1
A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子

A: DNA topoisomerase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0996
ポリマ－99,0382
非ポリマー1,0614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area33170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.077, 85.077, 210.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-633-

HOH

21A-667-

HOH

31A-719-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2 / DNAトポイソメラーゼ


分子量: 49519.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: P1192R CDS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2X0THW2
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.52 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 21% PEG 3350, 100 mM Hepes (pH 7.2) and 200 mM MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2021年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 14604 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19 % / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.203 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 1.019 / Mean I/σ(I) obs: 1.38 / Num. unique obs: 708 / CC1/2: 0.76 / CC star: 0.929 / Rpim(I) all: 0.339 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.603→42.78 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 21.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2441 670 4.61 %
Rwork0.2003 --
obs0.2023 14538 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.603→42.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3141 0 32 121 3294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013239
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.064390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.8791198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6031-2.8040.28311200.26262692X-RAY DIFFRACTION100
2.804-3.08610.29531360.23782702X-RAY DIFFRACTION100
3.0861-3.53250.26451530.2092707X-RAY DIFFRACTION100
3.5325-4.44990.2161230.1692790X-RAY DIFFRACTION100
4.4499-42.780.22121380.1882977X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9170.75230.55052.5430.54512.1582-0.06910.0420.1769-0.061-0.06280.0512-0.12450.03740.08040.31290.0350.00780.1451-0.01920.182331.605712.18595.5373
24.43550.45620.7862.9888-0.62452.18370.02940.24290.1435-0.2793-0.07760.3044-0.2006-0.23910.02950.37640.0633-0.03240.1802-0.0250.197519.189617.3886-11.3144
32.18040.59980.60381.53040.34591.7623-0.0560.050.3031-0.1572-0.01160.2012-0.3733-0.39290.01210.30210.0778-0.01790.22420.04580.19820.290417.895-3.7262
40.7344-0.5130.29111.38150.05570.89890.04990.20520.5552-1.18340.0926-0.42-0.92420.53170.14920.6364-0.08970.00010.23330.0380.360734.847225.121-13.3786
53.34430.49310.62831.3522-0.54052.2260.00580.003-0.08830.0777-0.0435-0.25580.07850.16120.0290.2734-0.03850.00760.14170.01530.222749.13047.5049-13.38
63.06990.8329-0.29825.5613-1.74076.4768-0.7133-1.5059-0.91720.98560.2888-1.16140.41751.2750.16550.93060.06740.01090.88040.04740.923566.133-4.7979-8.5013
70.87310.5321-0.52950.69010.37861.6521-0.21580.0327-0.2703-0.0619-0.026-0.11510.378-0.04950.21180.3769-0.0212-0.01040.1099-0.00630.233740.87611.5879-13.4743
81.73970.6210.78859.16381.62067.4522-0.4269-0.06470.50.2278-0.0917-1.218-0.34771.33040.38970.2757-0.0635-0.0160.41530.08420.428564.11885.6585-12.6413
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:54)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 55:118)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 119:231)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 232:248)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 249:332)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 333:346)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 347:387)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 388:405)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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