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- PDB-8bj1: Crystal structure of Medicago truncatula histidinol-phosphate ami... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bj1
タイトルCrystal structure of Medicago truncatula histidinol-phosphate aminotransferase (HISN6) in the open state
要素histidinol-phosphate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HISN6 / histidinol-phosphate aminotransferase / aminotransferase (アミノ基転移酵素) / plant (植物) / open
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
histidinol-phosphate transaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Rutkiewicz, M. / Ruszkowski, M.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2018/31/D/NZ1/03630 ポーランド
引用ジャーナル: Plant Physiol Biochem. / 年: 2023
タイトル: Insights into the substrate specificity, structure, and dynamics of plant histidinol-phosphate aminotransferase (HISN6).
著者: Rutkiewicz, M. / Nogues, I. / Witek, W. / Angelaccio, S. / Contestabile, R. / Ruszkowski, M.
履歴
登録2022年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: histidinol-phosphate aminotransferase
B: histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,97325
ポリマ－81,4202
非ポリマー1,55323
水15,169842
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11900 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area27520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.661, 87.373, 74.235
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.190, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 histidinol-phosphate aminotransferase


分子量: 40710.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A072U7F9
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 842 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate; 0.1 M MES pH 6.5; 30 % w/v PEG 5000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→36.97 Å / Num. obs: 116740 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.879 % / Biso Wilson estimate: 20.85 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 1.116 / Net I/σ(I): 18.02 / Num. measured all: 452887
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.57-1.663.850.6671.867258219123188530.6560.77798.6
1.66-1.783.9020.3963.376932817878177690.8620.46199.4
1.78-1.923.7960.2236.096183716695162910.950.2697.6
1.92-2.13.9410.12211.165960115374151220.9860.14298.4
2.1-2.353.960.071195489913932138650.9950.08299.5
2.35-2.723.7730.04626.764557212302120800.9970.05498.2
2.72-3.333.9690.02940.464100310438103300.9990.03399
3.33-4.73.9130.0257.4831262806479900.9990.02399.1
4.7-36.973.7840.01862.3716803453544400.9990.0297.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3euc

3euc


解像度: 1.57→36.97 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1699 1167 1 %
Rwork0.1274 115563 -
obs0.1278 116730 98.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.38 Å2 / Biso mean: 28.2775 Å2 / Biso min: 12.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.57→36.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5713 0 92 886 6691
Biso mean--44.81 43.62 -
残基数----719
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.57-1.640.26761450.2027143811452698
1.64-1.730.27911470.17371450414651100
1.73-1.840.17141450.1268144071455299
1.84-1.980.16741430.111140961423996
1.98-2.180.17661470.10361456214709100
2.18-2.490.14531470.1075145811472899
2.49-3.140.18581450.1305143601450598
3.14-36.970.151480.132146721482099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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