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Yorodumi- PDB-8ad4: X-ray structure of NqrF(129-408)of Vibrio cholerae in complex wit... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8ad4 | ||||||
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Title | X-ray structure of NqrF(129-408)of Vibrio cholerae in complex with NADH | ||||||
Components | Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F | ||||||
Keywords | FLAVOPROTEIN / NADH / FAD / Na+-NQR / NADH ubiquinone oxido reducatase | ||||||
Function / homology | Function and homology information NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Vibrio cholerae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Fritz, G. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: Nat Struct Mol Biol / Year: 2023 Title: Conformational coupling of redox-driven Na-translocation in Vibrio cholerae NADH:quinone oxidoreductase. Authors: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / ...Authors: Jann-Louis Hau / Susann Kaltwasser / Valentin Muras / Marco S Casutt / Georg Vohl / Björn Claußen / Wojtek Steffen / Alexander Leitner / Eckhard Bill / George E Cutsail / Serena DeBeer / Janet Vonck / Julia Steuber / Günter Fritz / Abstract: In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH: ...In the respiratory chain, NADH oxidation is coupled to ion translocation across the membrane to build up an electrochemical gradient. In the human pathogen Vibrio cholerae, the sodium-pumping NADH:quinone oxidoreductase (Na-NQR) generates a sodium gradient by a so far unknown mechanism. Here we show that ion pumping in Na-NQR is driven by large conformational changes coupling electron transfer to ion translocation. We have determined a series of cryo-EM and X-ray structures of the Na-NQR that represent snapshots of the catalytic cycle. The six subunits NqrA, B, C, D, E, and F of Na-NQR harbor a unique set of cofactors that shuttle the electrons from NADH twice across the membrane to quinone. The redox state of a unique intramembranous [2Fe-2S] cluster orchestrates the movements of subunit NqrC, which acts as an electron transfer switch. We propose that this switching movement controls the release of Na from a binding site localized in subunit NqrB. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8ad4.cif.gz | 355.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8ad4.ent.gz | 293.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8ad4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ad/8ad4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ad/8ad4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8a1tC 8a1uC 8a1vC 8a1wC 8a1xC 8a1yC 8acwC 8acyC 8ad3C 8ad5C 4u9uS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 32275.482 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues 129-408 of subunit NqrF. Residues GSH are residual after cleavage of N-terminal His-tag. Source: (gene. exp.) Vibrio cholerae (bacteria) / Gene: nqrF, ERS013200_03807 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: A0A656ARB0, NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) |
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-Non-polymers , 5 types, 512 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-NAI / #4: Chemical | ChemComp-NA / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 / Details: 0.1 M Citrate, 0.2 M MgAcetate, 35% PEG5000 MME |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 13, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→48.38 Å / Num. obs: 93788 / % possible obs: 94.6 % / Redundancy: 4.161 % / Biso Wilson estimate: 20.02 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.916 / Net I/σ(I): 15.05 / Num. measured all: 390283 / Scaling rejects: 71 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4U9U Resolution: 1.5→48.38 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.4 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 107.65 Å2 / Biso mean: 26.3868 Å2 / Biso min: 10.76 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.5→48.38 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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