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- PDB-7w52: Crystal structure of fragmin domain-1 (15-160) in complex with actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w52
タイトルCrystal structure of fragmin domain-1 (15-160) in complex with actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Actin-binding protein fragmin P
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin dynamics / fragmin (ダルテパリン) / gelsolin / ATP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle fiber development / stress fiber / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / hydrolase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-binding protein fragmin P
類似検索 - 構成要素
生物種Physarum polycephalum (モジホコリ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Takeda, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K17708 日本
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structures and mechanisms of actin ATP hydrolysis.
著者: Kanematsu, Y. / Narita, A. / Oda, T. / Koike, R. / Ota, M. / Takano, Y. / Moritsugu, K. / Fujiwara, I. / Tanaka, K. / Komatsu, H. / Nagae, T. / Watanabe, N. / Iwasa, M. / Maeda, Y. / Takeda, S.
履歴
登録2021年11月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin-binding protein fragmin P
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin-binding protein fragmin P
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin-binding protein fragmin P
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,87636
ポリマ－234,7908
非ポリマー3,08628
水26,8061488
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,58711
ポリマ－58,6982
非ポリマー8909
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area21260 Å2
手法PISA
2
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4699
ポリマ－58,6982
非ポリマー7727
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area20890 Å2
手法PISA
3
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4108
ポリマ－58,6982
非ポリマー7126
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area21250 Å2
手法PISA
4
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4108
ポリマ－58,6982
非ポリマー7126
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area20900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.987, 96.260, 426.923
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139
#2: タンパク質
Actin-binding protein fragmin P


分子量: 16587.561 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the first two residues (GP) were derived from expression tag
由来: (組換発現) Physarum polycephalum (モジホコリ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94707

-
非ポリマー , 6種, 1516分子

#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 4.5, 0.1 M calcium acetate, and 7% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.673 Å / Num. obs: 157109 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.568 % / Biso Wilson estimate: 42.022 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.081 / Χ2: 1.074 / Net I/σ(I): 17.42 / Num. measured all: 1031833
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.126.6330.8512.0616390925510247120.6520.92296.9
2.12-2.276.6940.5343.5615670324020234080.870.57997.5
2.27-2.456.690.3185.8214710422428219880.9420.34498
2.45-2.686.6690.2029.0713572220696203520.9760.21998.3
2.68-36.6320.11715.5312319918822185770.9920.12698.7
3-3.466.5480.06427.4710774516618164540.9970.06999
3.46-4.236.3460.03943.488943914191140930.9990.04399.3
4.23-5.966.2470.0352.186944511181111170.9990.03399.4
5.96-46.6736.0190.02755.6738567656264080.9990.0397.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSMar 15, 2019データ削減
XSCALEMar 15, 2019データスケーリング
MOLREP11.5.02位相決定
PHENIX1.18精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P8Z

1p8z


解像度: 2.001→46.673 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2464 7853 5 %
Rwork0.2095 149183 -
obs0.2113 157036 98.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 109.23 Å2 / Biso mean: 42.3089 Å2 / Biso min: 16.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.001→46.673 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15542 0 172 1488 17202
Biso mean--34.1 46.3 -
残基数----1967
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.001-2.02330.37442470.3502467994
2.0233-2.04710.34582580.3112490097
2.0471-2.07210.29272550.2883485597
2.0721-2.09830.30972570.2833487697
2.0983-2.12590.32122550.2847485597
2.1259-2.15510.32652570.2776487397
2.1551-2.18590.32632600.26494298
2.1859-2.21850.29982550.2582484498
2.2185-2.25310.36112560.3314486197
2.2531-2.29010.33472600.2739494097
2.2901-2.32960.2932560.2296487598
2.3296-2.37190.26242620.2296496698
2.3719-2.41750.28442560.2367487298
2.4175-2.46690.29572620.236498398
2.4669-2.52050.32590.2264490498
2.5205-2.57920.26092610.2196497298
2.5792-2.64370.28552590.2204491698
2.6437-2.71510.26552660.218505199
2.7151-2.7950.26952590.2144492499
2.795-2.88520.28922640.2135501099
2.8852-2.98830.23282640.2141501299
2.9883-3.10790.25892650.2113503599
3.1079-3.24940.25642610.2153496299
3.2494-3.42060.26042660.2022505899
3.4206-3.63490.23022680.1937508599
3.6349-3.91540.21182660.1859506899
3.9154-4.30910.20732690.1717511599
4.3091-4.93210.1742710.1603513399
4.9321-6.21160.20912760.18845254100
6.2116-46.6730.22442830.2013536398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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