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- PDB-7ccc: The structure of the actin filament uncapping complex mediated by... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ccc
タイトルThe structure of the actin filament uncapping complex mediated by twinfilin
要素
  • (F-actin-capping protein subunit ...) x 2
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Twinfilin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / actin filament regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin phosphorylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / WASH complex / F-actin capping protein complex / COPI-mediated anterograde transport / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production ...regulation of actin phosphorylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / WASH complex / F-actin capping protein complex / COPI-mediated anterograde transport / sequestering of actin monomers / negative regulation of actin filament polymerization / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MHC class II antigen presentation / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / cortical cytoskeleton / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / filamentous actin / 刷子縁 / skeletal muscle thin filament assembly / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / sarcomere / filopodium / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / cell-cell junction / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / 核小体 / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Twinfilin / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha ...Twinfilin / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Twinfilin-1 / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Robinson, R.C. / Mwangangi, D.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0028/2018
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: The structure of the actin filament uncapping complex mediated by twinfilin.
著者: Mwangangi, D.M. / Manser, E. / Robinson, R.C.
履歴
登録2020年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Twinfilin-1
C: F-actin-capping protein subunit alpha
D: F-actin-capping protein subunit beta
E: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,1479
ポリマ－188,2125
非ポリマー9354
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23520 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area63960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.759, 168.662, 176.989
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 AEB

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Twinfilin-1 / Protein A6 / Protein tyrosine kinase 9


分子量: 40341.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TWF1, PTK9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12792

-
F-actin-capping protein subunit ... , 2種, 2分子 CD

#3: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha


分子量: 32980.703 Da / 分子数: 1 / Mutation: I222V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Capza1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5RKN9, UniProt: P47753*PLUS
#4: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Capzb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q923G3

-
非ポリマー , 3種, 58分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細THE GENEBANK ACCESSION NUMBER IS 24771896 FOR THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% PEG 8000, 10% glycerol, 500 mM potassium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2019年12月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 34562 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.188 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.198 / Χ2: 0.852 / Net I/σ(I): 4.5 / Num. measured all: 403423
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3-3.057.22.0820970.4950.7612.2240.4594.4
3.05-3.117.81.78520900.5210.6321.9010.4792.5
3.11-3.178.31.54421000.5560.5291.6380.48694.6
3.17-3.238.81.29221050.6730.4311.3670.51493.5
3.23-3.39.21.12521400.7550.3671.1880.52795.1
3.3-3.389.40.96521200.8280.3081.0170.55694.3
3.38-3.469.60.85521480.8410.2710.90.65196
3.46-3.559.70.90921280.8930.2870.9560.6893.6
3.55-3.669.50.71721490.8550.2290.7551.36296.2
3.66-3.789.50.50221400.8770.160.5291.60994.4
3.78-3.919.80.35821340.9510.1130.3770.85694.7
3.91-4.069.70.30521500.9710.0960.3210.91395.2
4.06-4.259.80.20321310.9840.0640.2130.92693.8
4.25-4.479.60.16321690.9860.0520.1721.02694.7
4.47-4.759.40.13522050.990.0440.1421.01896.9
4.75-5.119.40.1322370.9920.0420.1371.01997.3
5.11-5.619.50.12722540.990.0410.1330.97698.3
5.61-6.49.60.11122950.9920.0360.1170.86698.8
6.4-7.989.60.08523390.9950.0280.090.86999.5
7.98-209.60.06724280.9970.0210.070.91799.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DAW, 3AA7

3daw

3aa7


解像度: 3.2→19.92 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 3431 9.93 %
Rwork0.1864 31131 -
obs0.1916 34558 91.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 156.22 Å2 / Biso mean: 55.7863 Å2 / Biso min: 9.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12516 0 56 54 12626
Biso mean--34.09 39.79 -
残基数----1574
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2-3.240.35131230.2582966108973
3.24-3.290.296970.2461061115879
3.29-3.340.30571260.25591074120082
3.34-3.390.28751070.241137124483
3.39-3.450.37891220.24141142126486
3.45-3.510.31381420.26341130127286
3.51-3.570.36481220.28051181130387
3.57-3.640.31231220.25311210133291
3.64-3.710.3681300.27831199132989
3.71-3.790.25671180.22891253137193
3.79-3.880.23961190.19151271139093
3.88-3.970.2461330.20371259139293
3.97-4.080.23371300.18881275140595
4.08-4.20.23661480.16181263141193
4.2-4.330.2081420.14631265140794
4.33-4.490.17561420.14861285142796
4.49-4.660.17731590.13781294145396
4.66-4.870.21021300.14321315144597
4.87-5.130.19631710.15091303147497
5.13-5.440.19121500.15571346149698
5.44-5.850.20741800.17961312149298
5.85-6.420.21621430.18191367151099
6.42-7.310.20921470.18351386153399
7.31-9.060.2021610.151913921553100
9.07-19.920.20671670.14841445161299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.394-0.03330.36210.3254-0.29761.85560.01010.0010.4264-0.32250.1698-0.46930.21671.09290.050.4385-0.12640.10320.54520.04190.508328.2964-8.2652-35.9821
20.05740.0446-0.02590.0306-0.00730.01810.5030.6421-0.2279-0.2248-0.0909-0.6470.24610.51320.00041.08390.03870.04011.02550.15760.756433.5907-12.0358-53.7814
30.13530.13840.00171.5124-1.08130.86390.10540.72920.1218-0.93220.0522-0.32560.210.58530.1230.3271-0.08020.1880.7325-0.09380.628632.364-17.1802-40.4018
40.2207-0.20520.12480.285-0.14930.72840.03550.2285-0.0324-0.0151-0.0687-0.64610.15990.7953-0.00840.21-0.03870.01890.516-0.01980.490226.2202-16.9757-28.937
51.0766-0.0640.051.55440.45522.2536-0.0110.24070.2335-0.26950.0862-0.0464-0.1937-0.23490.00130.1934-0.0051-0.01570.35680.06040.29214.627-14.6757-42.0026
60.61590.9738-0.3741.7599-0.39450.37830.2118-0.0998-0.64880.1053-0.2041-0.81620.44070.5812-0.12140.5085-0.1047-0.06440.7436-0.00050.561730.4672-14.0652-21.949
71.47080.3775-0.38781.822-0.34810.7060.2144-0.2851-0.3868-0.35630.1870.31890.4159-0.5250.02230.7081-0.3601-0.22380.06410.46520.2499-0.9804-53.0026-71.2424
80.9818-0.03610.4060.6498-0.17320.18790.2626-0.6564-0.14490.68890.2805-0.54390.4379-0.29470.00010.67560.052-0.09330.62210.01950.519818.3362-43.0737-53.4576
90.68770.35350.15230.57540.0721.7536-0.29870.2867-0.36390.17270.1038-0.2640.86610.8036-0.02350.5580.0116-0.05610.44850.06230.578119.8961-16.8178-6.9297
101.84760.40920.45571.55460.14552.3645-0.1862-0.27320.13930.06370.0558-0.0269-0.076-0.1021-0.00170.24570.0372-0.02890.14590.02040.27838.3844-10.5104-5.1256
110.3770.1294-0.36440.33610.110.5459-0.01610.05820.02670.00860.16060.12390.206-0.30790.00020.2717-0.0498-0.1130.35060.07750.47912.4465-16.9615-6.8202
120.45910.23870.4240.28580.06190.55120.00270.24980.0206-0.33550.20950.29040.4833-0.0137-0.03080.6416-0.1413-0.04291.06130.08370.9252-18.1227-40.0072-29.5524
130.402-0.07730.21550.244-0.18690.2349-0.1293-0.1688-0.2890.23710.15380.36020.3053-0.33-0.01440.3057-0.26580.22660.62880.08490.4675-8.7112-60.4419-16.7797
140.4746-0.17410.0930.2924-0.21840.4585-0.1311-0.8925-0.10710.34290.05520.30650.2411-0.099-0.00380.4872-0.04980.03920.59660.11810.3829.4339-61.1041-5.8782
150.0323-0.0117-0.0060.0239-0.03070.0470.29090.1095-1.21490.2475-0.4461-0.72330.7023-0.0645-0.00060.90940.1413-0.0510.93020.05790.892317.758-70.4489-1.2379
163.224-0.33750.78561.1326-0.59341.7583-0.0020.26440.0673-0.0713-0.0357-0.31860.19550.30470.0040.3289-0.0547-0.01370.29130.04110.143918.3501-55.615-21.8064
170.8602-0.10670.18540.80140.00070.4483-0.0045-0.2276-0.101-0.54210.25610.55780.1395-0.10580.05720.45-0.2375-0.27360.4970.13340.339-1.4487-34.0194-52.7083
180.14320.12240.17160.51510.08030.2751-0.13770.06340.0040.17490.06390.65770.3726-0.5026-0.00110.574-0.2993-0.05710.89180.15430.7883-16.9223-52.0183-35.5403
190.3658-0.0838-0.14060.3454-0.17450.53190.02440.2839-0.0567-0.42760.36620.68920.2728-0.76983.22540.4547-0.413-0.48461.06450.38710.7948-19.9463-42.5499-52.2448
201.86460.67120.58661.58610.04211.74730.23960.78760.1294-0.5474-0.37160.45470.0757-0.2280.00830.4817-0.126-0.05370.58150.13170.3386-6.6031-41.1979-41.1515
211.35950.5259-0.00151.26360.26051.9348-0.24970.28771.0927-0.0205-0.0545-0.2306-0.5266-0.4318-0.03880.2294-0.118-0.06490.360.16620.3936-2.2997-33.4779-38.2092
220.70610.1622-0.25210.35020.1170.41280.34870.24980.4822-0.5011-0.13310.515-0.0529-0.5530.00390.53340.06570.03390.4430.17260.49760.7751-15.84-86.8357
230.0859-0.1292-0.09810.20650.15710.1194-0.05630.51320.7676-0.19290.1818-0.1010.12150.05260.12280.87610.12870.3420.5730.37270.6176.98-6.5105-82.221
240.586-0.0147-0.00990.9696-0.39980.73430.20020.31270.64330.15780.25420.532-0.1647-0.71270.04910.33810.1040.09750.44050.22850.5299-2.4547-20.5588-77.6726
251.08440.1905-0.17882.2593-0.43651.30610.1778-0.06430.0777-0.0942-0.1389-0.4401-0.13470.10840.00110.31020.01570.09010.1851-0.01890.322923.2517-23.4586-77.3758
260.142-0.46170.29592.52230.11551.76470.12530.33380.2368-0.12990.11110.82440.044-0.5542-0.75150.4722-0.0328-0.1020.35820.27180.3842-2.5011-32.0135-81.8262
270.2484-0.32610.2881.48670.20420.6675-0.196-0.95470.12150.6344-0.445-0.19540.463-0.0839-0.1050.60460.00270.16231.55090.47711.1605-16.8294-22.2319-71.5186
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 38 )A5 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 39 through 68 )A39 - 68
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 69 through 92 )A69 - 92
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 93 through 165 )A93 - 165
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 166 through 334 )A166 - 334
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 335 through 370 )A335 - 370
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1 through 123 )B1 - 123
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 124 through 165 )B124 - 165
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 166 through 194 )B166 - 194
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 195 through 285 )B195 - 285
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 286 through 310 )B286 - 310
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 311 through 341 )B311 - 341
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 8 through 60 )C8 - 60
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 61 through 106 )C61 - 106
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 107 through 118 )C107 - 118
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 119 through 252 )C119 - 252
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resid 253 through 276 )C253 - 276
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 2 through 70 )D2 - 70
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 71 through 137 )D71 - 137
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 138 through 195 )D138 - 195
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 196 through 249 )D196 - 249
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'E' and (resid 5 through 55 )E5 - 55
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'E' and (resid 56 through 78 )E56 - 78
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'E' and (resid 79 through 165 )E79 - 165
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'E' and (resid 166 through 334 )E166 - 334
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'E' and (resid 335 through 355 )E335 - 355
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'E' and (resid 356 through 372 )E356 - 372

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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