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- PDB-6zqu: Cryo-EM structure of mature Dengue virus 2 at 3.1 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zqu
タイトルCryo-EM structure of mature Dengue virus 2 at 3.1 angstrom resolution
要素(Genome polyprotein) x 2
キーワードVIRUS (ウイルス) / Flavivirus
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / : / カプシド / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / : / カプシド / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / virion attachment to host cell / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Renner, M. / Dejnirattisai, W. / Carrique, L. / Serna Martin, I. / Karia, D. / Ilca, S.L. / Ho, S.F. / Kotecha, A. / Keown, J.R. / Mongkolsapaya, J. ...Renner, M. / Dejnirattisai, W. / Carrique, L. / Serna Martin, I. / Karia, D. / Ilca, S.L. / Ho, S.F. / Kotecha, A. / Keown, J.R. / Mongkolsapaya, J. / Screaton, G.R. / Grimes, J.M.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Wellcome Trust060208/Z/00/Z 英国
Wellcome Trust093305/Z/10/Z 英国
Wellcome Trust204703/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust200835/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust203141/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Flavivirus maturation leads to the formation of an occupied lipid pocket in the surface glycoproteins.
著者: Max Renner / Wanwisa Dejnirattisai / Loïc Carrique / Itziar Serna Martin / Dimple Karia / Serban L Ilca / Shu F Ho / Abhay Kotecha / Jeremy R Keown / Juthathip Mongkolsapaya / Gavin R ...著者: Max Renner / Wanwisa Dejnirattisai / Loïc Carrique / Itziar Serna Martin / Dimple Karia / Serban L Ilca / Shu F Ho / Abhay Kotecha / Jeremy R Keown / Juthathip Mongkolsapaya / Gavin R Screaton / Jonathan M Grimes /
要旨: Flaviviruses such as Dengue (DENV) or Zika virus (ZIKV) assemble into an immature form within the endoplasmatic reticulum (ER), and are then processed by furin protease in the trans-Golgi. To better ...Flaviviruses such as Dengue (DENV) or Zika virus (ZIKV) assemble into an immature form within the endoplasmatic reticulum (ER), and are then processed by furin protease in the trans-Golgi. To better grasp maturation, we carry out cryo-EM reconstructions of immature Spondweni virus (SPOV), a human flavivirus of the same serogroup as ZIKV. By employing asymmetric localised reconstruction we push the resolution to 3.8 Å, enabling us to refine an atomic model which includes the crucial furin protease recognition site and a conserved Histidine pH-sensor. For direct comparison, we also solve structures of the mature forms of SPONV and DENV to 2.6 Å and 3.1 Å, respectively. We identify an ordered lipid that is present in only the mature forms of ZIKV, SPOV, and DENV and can bind as a consequence of rearranging amphipathic stem-helices of E during maturation. We propose a structural role for the pocket and suggest it stabilizes mature E.
履歴
登録2020年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
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  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11370
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11370
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
D: Genome polyprotein
E: Genome polyprotein
F: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,09912
ポリマ－188,7716
非ポリマー1,3276
水0
1
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
D: Genome polyprotein
E: Genome polyprotein
F: Genome polyprotein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,405,915720
ポリマ－11,326,281360
非ポリマー79,635360
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 54501.902 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) / 参照: UniProt: D0EPS0, UniProt: P29990*PLUS
#2: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 8421.879 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) / 参照: UniProt: O11875
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dengue virus 2 / タイプ: VIRUS / 詳細: Virus cultivated in C6/36 cells / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Dengue virus 2 (デング熱ウイルス) / 株: 16681
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aedes aegypti
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS buffer
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3699: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1ETHAN1.2粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIX1.17.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 6676
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 2938 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00213485
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.40418243
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d20.8941824
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042097
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0022286

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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