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- PDB-6u3a: 1.65 Angstrom crystal structure of the N97S Ca-CaM:CaV1.2 IQ doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u3a
タイトル1.65 Angstrom crystal structure of the N97S Ca-CaM:CaV1.2 IQ domain complex
要素
  • Calmodulin-1カルモジュリン
  • Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN/MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / CALCIUM-BINDING PROTEIN-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / cardiac conduction ...: / voltage-gated calcium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated calcium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / immune system development / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 2 - plateau phase / calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / membrane depolarization during AV node cell action potential / positive regulation of adenylate cyclase activity / cardiac conduction / L-type voltage-gated calcium channel complex / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / high voltage-gated calcium channel activity / camera-type eye development / NCAM1 interactions / embryonic forelimb morphogenesis / CAM型光合成 / Cam-PDE 1 activation / calcium ion transport into cytosol / Sodium/Calcium exchangers / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / autophagosome membrane docking / voltage-gated calcium channel complex / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / alpha-actinin binding / RHO GTPases activate PAKs / calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / 長期増強 / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / voltage-gated calcium channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / titin binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of protein autophosphorylation / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of insulin secretion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated ...Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1C subunit / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-terminal / Voltage-gated calcium channel subunit alpha, C-term / Voltage-dependent calcium channel, L-type, alpha-1 subunit / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Wang, K. / Van Petegem, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: J. Physiol. (Lond.) / 年: 2020
タイトル: Arrhythmia mutations in calmodulin can disrupt cooperativity of Ca2+binding and cause misfolding.
著者: Wang, K. / Brohus, M. / Holt, C. / Overgaard, M.T. / Wimmer, R. / Van Petegem, F.
履歴
登録2019年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
C: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
B: Calmodulin-1
D: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,35313
ポリマ－42,0274
非ポリマー3279
水5,423301
1
A: Calmodulin-1
C: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1807
ポリマ－21,0132
非ポリマー1665
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area9210 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin-1
D: Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1746
ポリマ－21,0132
非ポリマー1604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2900 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area8910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.419, 68.077, 86.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1 / カルモジュリン


分子量: 16694.324 Da / 分子数: 2 / 変異: N97S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent L-type calcium channel subunit alpha-1C / Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium ...Calcium channel / L type / alpha-1 polypeptide / isoform 1 / cardiac muscle / Voltage-gated calcium channel subunit alpha Cav1.2


分子量: 4318.968 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CACNA1C, CACH2, CACN2, CACNL1A1, CCHL1A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13936
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: DL-malic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 85584 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 2.93 % / Biso Wilson estimate: 22.62 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
1.65-1.75138350.8131
4.93-35.66131730.9991

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BE6

2be6


解像度: 1.65→35.661 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.16 / 位相誤差: 20.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 4283 5.01 %
Rwork0.178 --
obs0.1795 85568 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 87.12 Å2 / Biso mean: 32.6073 Å2 / Biso min: 12.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→35.661 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2640 0 9 301 2950
Biso mean--24.61 36.52 -
残基数----343
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.6501-1.66880.29981450.2767269497
1.6688-1.68840.26511440.2643266699
1.6884-1.7090.26681390.2626270899
1.709-1.73070.32551450.266275399
1.7307-1.75340.32181420.2579270999
1.7534-1.77750.31651390.2476265899
1.7775-1.80290.28961470.2409278199
1.8029-1.82980.22151420.2262269899
1.8298-1.85840.24171460.215272599
1.8584-1.88880.2351440.2026267098
1.8888-1.92140.24681470.1965276599
1.9214-1.95630.22651400.1904266599
1.9563-1.99390.2111420.1942273099
1.9939-2.03460.19021430.1919269799
2.0346-2.07890.23171450.1934273999
2.0789-2.12720.23331370.1737273399
2.1272-2.18040.22171460.1736273399
2.1804-2.23940.19471390.1711269799
2.2394-2.30520.22981450.1634271599
2.3052-2.37960.17711440.168269598
2.3796-2.46470.23241440.1832270199
2.4647-2.56330.18921380.1738271799
2.5633-2.680.22181450.1924274399
2.68-2.82120.22131470.1842274299
2.8212-2.99790.19861430.1823271399
2.9979-3.22920.23961420.1806269898
3.2292-3.55390.16691390.1633265296
3.5539-4.06750.19171400.143270098
4.0675-5.12220.17061480.14272099
5.1222-35.660.19131360.1772266897
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9445-0.47391.69912.8587-1.65865.045-0.08150.04610.1658-0.0051-0.0832-0.0387-0.27610.24350.12790.130.002-0.01730.14170.00410.159414.804210.252825.3467
23.6229-1.48-0.11724.74562.84064.96050.0598-0.0194-0.0428-0.1256-0.08780.0728-0.1046-0.18270.02220.14390.04040.01680.15050.00840.1673-3.825318.909725.918
33.25685.10691.03149.4346-0.17576.61430.3871-0.21880.19260.5262-0.22530.32920.2057-0.1585-0.13110.20010.0870.02820.14430.01560.17411.416411.191529.6248
41.7075-0.3951-1.32332.21540.58532.44470.02880.21180.0314-0.1796-0.07150.0902-0.1408-0.19520.04320.12840.0149-0.01130.14820.01140.12997.29752.3587-0.3875
54.6192-2.93910.06152.4375-1.25932.99820.3430.31530.0382-0.4196-0.3111-0.11410.15490.06060.00050.29880.06740.00610.20470.00130.2515-0.598122.7152-1.54
66.42674.8781-2.04269.0887-4.82467.6260.13970.55940.5118-0.59670.11490.1049-0.39760.0961-0.22120.40630.13860.07090.3459-0.0040.35117.837517.6172-6.5293
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resid 1 through 78) or (resid 501 through 502))A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resid 79 through 147) or (resid 504))A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 1612 through 1637)C1612 - 1637
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resid 2 through 78) or (resid 501 through 502))B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resid 79 through 146) or (resid 503 through 504))B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 1615 through 1639)D1615 - 1639

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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