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万見
- PDB-6sg4: Structure of CDK2/cyclin A M246Q, S247EN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sg4
タイトルStructure of CDK2/cyclin A M246Q, S247EN
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2サイクリン依存性キナーゼ2
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / cyclin-dependent kinases (サイクリン依存性キナーゼ) / cancer (悪性腫瘍) / cyclin a (サイクリンA) / cdk2 (サイクリン依存性キナーゼ2) / skp2
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine ...Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / cyclin A2-CDK1 complex / cell cycle G1/S phase transition / cellular response to luteinizing hormone stimulus / mitotic cell cycle phase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to cocaine / response to glucagon / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of DNA biosynthetic process / cochlea development / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X染色体 / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / regulation of DNA replication / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cellular response to nitric oxide / サイクリン依存性キナーゼ / カハール体 / animal organ regeneration / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / post-translational protein modification / meiotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / response to organic substance / male germ cell nucleus / cellular response to estradiol stimulus / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / G1/S transition of mitotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / 遺伝的組換え / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of fibroblast proliferation / 細胞老化 / Regulation of TP53 Degradation / 核膜 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / cellular response to hypoxia / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / peptidyl-serine phosphorylation / Ras protein signal transduction / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / DNA複製 / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / エンドソーム / クロマチンリモデリング / 細胞分裂 / protein domain specific binding / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / サイクリン / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-A2 / サイクリン依存性キナーゼ2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Salamina, M. / Basle, A. / Massa, B. / Noble, M.E.M. / Endicott, J.A.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Wellcome Trust063551 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)G0901526 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N009738/1 英国
Cancer Research UKC2115/A21421 英国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Discriminative SKP2 Interactions with CDK-Cyclin Complexes Support a Cyclin A-Specific Role in p27KIP1 Degradation.
著者: Salamina, M. / Montefiore, B.C. / Liu, M. / Wood, D.J. / Heath, R. / Ault, J.R. / Wang, L.Z. / Korolchuk, S. / Basle, A. / Pastok, M.W. / Reeks, J. / Tatum, N.J. / Sobott, F. / Arold, S.T. / ...著者: Salamina, M. / Montefiore, B.C. / Liu, M. / Wood, D.J. / Heath, R. / Ault, J.R. / Wang, L.Z. / Korolchuk, S. / Basle, A. / Pastok, M.W. / Reeks, J. / Tatum, N.J. / Sobott, F. / Arold, S.T. / Pagano, M. / Noble, M.E.M. / Endicott, J.A.
履歴
登録2019年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,9274
ポリマ－130,9274
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7510 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area45630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.309, 137.853, 109.774
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / サイクリン依存性キナーゼ2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34354.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P24941, サイクリン依存性キナーゼ
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A / Cyclin A


分子量: 31108.812 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNA2, CCN1, CCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20248
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.41 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 200 mM K/Na Tartrate, 20 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→85.1 Å / Num. obs: 44281 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.43→2.52 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 4672 / CC1/2: 0.528 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
DIALSデータ削減
xia2データ削減
pointlessデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JST

1jst


解像度: 2.43→85.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 22.541 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.506 / ESU R Free: 0.278 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25075 2129 4.8 %RANDOM
Rwork0.20092 ---
obs0.20326 42143 99.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.606 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å2-0 Å20.54 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3----1.41 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.43→85.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8383 0 0 97 8480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0138602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0178159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3811.64311690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1121.5718953
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5551033
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.86222.567413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.144151502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8731541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.21106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029342
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5722.0414150
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5722.0414149
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0333.0575176
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.0333.0585177
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4532.0884452
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.4532.0884450
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.8163.1146513
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.21523.3689157
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.20623.3429146
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.43→2.493 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 166 -
Rwork0.29 3130 -
obs--99.1 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.15720.2141-0.21483.0924-0.24812.51960.0285-0.0976-0.1156-0.0936-0.05360.16560.0409-0.26380.02510.0173-0.029-0.00050.0829-0.01010.1043-9.2221-14.5453-45.4811
21.7241-0.50310.85372.2614-0.33093.33550.083-0.07420.0856-0.0054-0.0228-0.0431-0.2226-0.0787-0.06020.0535-0.00710.04250.0413-0.01390.1756-3.926318.4481-39.9891
31.9236-0.1595-0.44933.34451.07063.2492-0.04310.0451-0.23820.20060.1296-0.33130.04020.5799-0.08650.08870.0869-0.02060.30870.02510.25629.0369-15.7136-93.1092
41.89970.1520.18552.3844-0.66663.80.1868-0.11380.14020.3894-0.0883-0.0473-0.52740.0154-0.09850.3696-0.01490.05780.19750.04810.20424.472816.8234-100.7845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 294
2X-RAY DIFFRACTION2B175 - 432
3X-RAY DIFFRACTION3C29 - 295
4X-RAY DIFFRACTION4D175 - 432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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