[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6s3e: Crystal structure of helicase Pif1 from Thermus oshimai in apo form -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6s3e | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of helicase Pif1 from Thermus oshimai in apo form | ||||||
Components | PIF1 helicase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / DNA helicase | ||||||
Function / homology | DNA helicase Pif1-like / PIF1-like helicase / DNA helicase activity / telomere maintenance / DNA repair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / PIF1 helicase Function and homology information | ||||||
Biological species | Thermus oshimai JL-2 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.787 Å | ||||||
Authors | Dai, Y.X. / Chen, W.F. / Teng, F.Y. / Liu, N.N. / Hou, X.M. / Dou, S.X. / Rety, S. / Xi, X.G. | ||||||
Funding support | China, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2021 Title: Structural and functional studies of SF1B Pif1 from Thermus oshimai reveal dimerization-induced helicase inhibition. Authors: Dai, Y.X. / Chen, W.F. / Liu, N.N. / Teng, F.Y. / Guo, H.L. / Hou, X.M. / Dou, S.X. / Rety, S. / Xi, X.G. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6s3e.cif.gz | 371.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6s3e.ent.gz | 309.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6s3e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s3/6s3e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s3/6s3e | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6s3hC 6s3iC 6s3mC 6s3nC 6s3oC 6s3pC 6xztC 7adaC 7bilC 5ftdS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 50440.816 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thermus oshimai JL-2 (bacteria) / Gene: Theos_1468 / Plasmid: pET15b-SUMO / Production host: Escherichia coli K-12 (bacteria) / Variant (production host): C2566H / References: UniProt: K7RJ88 |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 47 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Sodium Hepes-MOPS 0.1M Ethylene glycol 1.25% PEG 4000 20% Glycerol 20% |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.9791 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 3, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.78→36.71 Å / Num. obs: 10098 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 133.44 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1414 / Rpim(I) all: 0.0576 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 12.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.78→3.92 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.121 / Mean I/σ(I) obs: 2.45 / Num. unique obs: 738 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.453 / Rrim(I) all: 1.21 / % possible all: 70.4 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5FTD Resolution: 3.787→36.71 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 33.73
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 171.72 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.787→36.71 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|