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万見
- PDB-6dvz: Cryo-EM structure of mouse TRPV3-Y564A in complex with 2-Aminoeth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6dvz
タイトルCryo-EM structure of mouse TRPV3-Y564A in complex with 2-Aminoethoxydiphenyl borate (2-APB)
要素Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / TRPV3 / TRP channels (TRPチャネル) / Calcium channels (カルシウムチャネル)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hair cycle / TRPチャネル / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / monoatomic cation channel activity / calcium channel activity / monoatomic ion channel activity / receptor complex / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
2-aminoethyl diphenylborinate / Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.24 Å
データ登録者Singh, A.K. / McGoldrick, L.L. / Sobolevsky, A.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R01CA206573-01A1 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structure and gating mechanism of the transient receptor potential channel TRPV3.
著者: Appu K Singh / Luke L McGoldrick / Alexander I Sobolevsky /
要旨: Transient receptor potential vanilloid subfamily member 3 (TRPV3) channel plays a crucial role in skin physiology and pathophysiology. Mutations in TRPV3 are associated with various skin diseases, ...Transient receptor potential vanilloid subfamily member 3 (TRPV3) channel plays a crucial role in skin physiology and pathophysiology. Mutations in TRPV3 are associated with various skin diseases, including Olmsted syndrome, atopic dermatitis, and rosacea. Here we present the cryo-electron microscopy structures of full-length mouse TRPV3 in the closed apo and agonist-bound open states. The agonist binds three allosteric sites distal to the pore. Channel opening is accompanied by conformational changes in both the outer pore and the intracellular gate. The gate is formed by the pore-lining S6 helices that undergo local α-to-π helical transitions, elongate, rotate, and splay apart in the open state. In the closed state, the shorter S6 segments are entirely α-helical, expose their nonpolar surfaces to the pore, and hydrophobically seal the ion permeation pathway. These findings further illuminate TRP channel activation and can aid in the design of drugs for the treatment of inflammatory skin conditions, itch, and pain.
履歴
登録2018年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年9月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8921
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
B: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
C: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
D: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,16316
ポリマ－362,4624
非ポリマー2,70112
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 / TrpV3


分子量: 90615.422 Da / 分子数: 4 / 変異: Y564A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Trpv3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8K424
#2: 化合物
ChemComp-FZ4 / 2-aminoethyl diphenylborinate / 2-APB / ジフェニルボリン酸2-アミノエチル


分子量: 225.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16BNO

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRPV3-Y564A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
220 mMTRISトリスヒドロキシメチルアミノメタンTRISトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
30.08 mMGDNGDN1
41
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2MotionCorr2粒子像選択
3Leginon画像取得
14RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28075 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00821436
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.2128956
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.21212752
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0613296
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0073600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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